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dc.contributor.author
Castañeda, María Teresita
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dc.contributor.author
Adachi, Osao
dc.contributor.author
Hours, Roque Alberto
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dc.date.available
2018-06-21T12:43:32Z
dc.date.issued
2015-10
dc.identifier.citation
Castañeda, María Teresita; Adachi, Osao; Hours, Roque Alberto; Reduction of l-phenylalanine in protein hydrolysates using l-phenylalanine ammonia-lyase from Rhodosporidium toruloides; Springer Heidelberg; Journal of Industrial Microbiology & Biotechnology; 42; 10; 10-2015; 1299-1307
dc.identifier.issn
1367-5435
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/49508
dc.description.abstract
l-Phenylalanine ammonia-lyase (PAL, EC 4.3.1.25) from Rhodosporidium toruloides was utilized to remove l-phenylalanine (l-Phe) from different commercial protein hydrolysates. A casein acid hydrolysate (CAH, l-Phe ~2.28 %) was employed as a model substrate. t-Cinnamic acid resulting from deamination of l-Phe was extracted, analyzed at λ = 290 nm, and used for PAL activity determination. Optimum reaction conditions, optimized using successive Doehlert design, were 35 mg mL−1 of CAH and 800 mU mL−1 of PAL, while temperature and pH were 42 °C and 8.7, respectively. Reaction kinetics of PAL with CAH was determined under optimized conditions. Then, removal of l-Phe from CAH was tested. Results showed that more than 92 % of initial l-Phe was eliminated. Similar results were obtained with other protein hydrolysates. These findings demonstrate that PAL is a useful biocatalyst for l-Phe removal from protein hydrolysates, which can be evaluated as potential ingredients in foodstuffs for PKU patients.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Springer Heidelberg
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Casein Acid Hydrolysate
dc.subject
L-Phe Removal
dc.subject
Phenylalanine Ammonia-Lyase
dc.subject
Phenylketonuria
dc.subject
Rhodosporidium Toruloides
dc.subject.classification
Biotecnología Industrial
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dc.subject.classification
Biotecnología Industrial
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
Reduction of l-phenylalanine in protein hydrolysates using l-phenylalanine ammonia-lyase from Rhodosporidium toruloides
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-06-19T16:53:37Z
dc.journal.volume
42
dc.journal.number
10
dc.journal.pagination
1299-1307
dc.journal.pais
Alemania
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dc.journal.ciudad
Heidelberg
dc.description.fil
Fil: Castañeda, María Teresita. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Adachi, Osao. Yamaguchi University; Japón
dc.description.fil
Fil: Hours, Roque Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales; Argentina. Universidad Tecnológica Nacional; Argentina
dc.journal.title
Journal of Industrial Microbiology & Biotechnology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1007/s10295-015-1664-z
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs10295-015-1664-z
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