Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author
Gallea, Jose Ignacio
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Sarroukh, Rabia
dc.contributor.author
Yunes Quartino, Pablo Javier
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Ruysschaert, Jean-Marie
dc.contributor.author
Raussens, Vincent
dc.contributor.author
Celej, Maria Soledad
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.date.available
2018-06-18T14:42:26Z
dc.date.issued
2016-05
dc.identifier.citation
Gallea, Jose Ignacio; Sarroukh, Rabia; Yunes Quartino, Pablo Javier; Ruysschaert, Jean-Marie; Raussens, Vincent; et al.; Structural remodeling during amyloidogenesis of physiological Nα-acetylated α-synuclein; Elsevier Science; Biochimica Et Biophysica Acta-proteins And Proteomics; 1864; 5; 5-2016; 501-510
dc.identifier.issn
1570-9639
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/48954
dc.description.abstract
The misfolding and aggregation of the presynaptic protein α-synuclein (AS) into amyloid fibrils is pathognomonic of Parkinson's disease, though the mechanism by which this structural conversion occurs is largely unknown. Soluble oligomeric species that accumulate as intermediates in the process of fibril formation are thought to be highly cytotoxic. Recent studies indicate that oligomer-to-fibril AS transition plays a key role in cell toxicity and progression of neurodegeneration. We previously demonstrated that a subgroup of oligomeric AS species are ordered assemblies possessing a well-defined pattern of intermolecular contacts which are arranged into a distinctive antiparallel β-sheet structure, as opposed to the parallel fibrillar fold. Recently, it was demonstrated that the physiological form of AS is N-terminally acetylated (Ac-AS). Here, we first showed that well-characterized conformational ensembles of Ac-AS, namely monomers, oligomers and fibrils, recapitulate many biophysical features of the nonacetylated protein, such as hydrodynamic, tinctorial, structural and membrane-leakage properties. Then, we relied on ATR-FTIR spectroscopy to explore the structural reorganization during Ac-AS fibrillogenesis. We found that antiparallel β-sheet transient intermediates are built-up at early stages of aggregation, which then evolve to parallel β-sheet fibrils through helix-rich/disordered species. The results are discussed in terms of regions of the protein that might participate in this structural rearrangement. Our work provides new insights into the complex conformational reorganization occurring during Ac-AS amyloid formation.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Acetylated-Synuclein
dc.subject
Amyloid
dc.subject
Fibrillation
dc.subject
Ftir
dc.subject
Parkinson'S Disease
dc.subject
Secondary Structure
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.title
Structural remodeling during amyloidogenesis of physiological Nα-acetylated α-synuclein
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-06-12T18:40:11Z
dc.journal.volume
1864
dc.journal.number
5
dc.journal.pagination
501-510
dc.journal.pais
Países Bajos
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Gallea, Jose Ignacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Sarroukh, Rabia. Université Libre de Bruxelles; Bélgica
dc.description.fil
Fil: Yunes Quartino, Pablo Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Ciencia y Tecnología de Alimentos Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Ciencia y Tecnología de Alimentos Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ruysschaert, Jean-Marie. Université Libre de Bruxelles; Bélgica
dc.description.fil
Fil: Raussens, Vincent. Université Libre de Bruxelles; Bélgica
dc.description.fil
Fil: Celej, Maria Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Biochimica Et Biophysica Acta-proteins And Proteomics
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1570963916300036
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2016.01.011
Archivos asociados