Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author
Tondo, Maria Laura
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Hurtado Guerrero, Ramon
dc.contributor.author
Ceccarelli, Eduardo Augusto
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Medina, Milagros
dc.contributor.author
Orellano, Elena Graciela
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Martínez Júlvez, Marta
dc.date.available
2016-03-18T18:13:59Z
dc.date.issued
2013-07
dc.identifier.citation
Tondo, Maria Laura; Hurtado Guerrero, Ramon; Ceccarelli, Eduardo Augusto; Medina, Milagros; Orellano, Elena Graciela; et al.; Crystal Structure of the FAD-Containing Ferredoxin-NADP+ Reductase from the Plant Pathogen Xanthomonas axonopodis pv. Citri; Hindawi Publishing Corporation; BioMed Research International; 2013; 7-2013; 906572-906572
dc.identifier.issn
2314-6141
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/4854
dc.description.abstract
We have solved the structure of ferredoxin-NADP(H) reductase, FPR, from the plant pathogenXanthomonas axonopodispv. citri, responsible for citrus canker, at a resolution of 1.5˚ A. This structure reveals differences in the mobility of specific loops when compared to other FPRs, probably unrelated to the hydride transfer process, which contributes to explaining the structural and functional divergence between the subclass I FPRs. Interactions of the C-terminus of the enzyme with the phosphoadenosine of the cofactor FAD limit its mobility, thus affecting the entrance of nicotinamide into the active site. This structure opens the possibility of rationally designing drugs against theX. axonopodispv. citri phytopathogen.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Hindawi Publishing Corporation
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
Reductasa
dc.subject
Flavoenzimas
dc.subject
Xanthomonas Axonopodis
dc.subject
Cristalografía
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.title
Crystal Structure of the FAD-Containing Ferredoxin-NADP+ Reductase from the Plant Pathogen Xanthomonas axonopodis pv. Citri
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-03-30 10:35:44.97925-03
dc.journal.volume
2013
dc.journal.pagination
906572-906572
dc.journal.pais
Estados Unidos
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.journal.ciudad
Nueva York
dc.description.fil
Fil: Tondo, Maria Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hurtado Guerrero, Ramon. Fundacion ARAID; España. Universidad de Zaragoza. Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos; España
dc.description.fil
Fil: Ceccarelli, Eduardo Augusto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Medina, Milagros. Universidad de Zaragoza. Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos; España. Universidad de Zaragoza. Facultad de Ciencias. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular; España
dc.description.fil
Fil: Orellano, Elena Graciela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Martínez Júlvez, Marta. Universidad de Zaragoza. Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos; España. Universidad de Zaragoza. Facultad de Ciencias. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular; España
dc.journal.title
BioMed Research International
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.hindawi.com/journals/bmri/2013/906572/
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1155/2013/906572
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/PMC3747371
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3747371/
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1155/2013/906572
Archivos asociados