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dc.contributor.author
Lopez Salon, Mariella
dc.contributor.author
Morelli, Laura
dc.contributor.author
Castaño, Eduardo Miguel
dc.contributor.author
Soto, Eduardo Francisco
dc.contributor.author
Pasquini, Juana Maria
dc.date.available
2018-06-07T18:28:14Z
dc.date.issued
2000-10
dc.identifier.citation
Lopez Salon, Mariella; Morelli, Laura; Castaño, Eduardo Miguel; Soto, Eduardo Francisco; Pasquini, Juana Maria; Defective ubiquitination of cerebral proteins in Alzheimer's disease; Wiley-liss, Div John Wiley & Sons Inc; Journal of Neuroscience Research; 62; 2; 10-2000; 302-310
dc.identifier.issn
0360-4012
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/47719
dc.description.abstract
Alzheimer's disease (AD) is characterized by the presence of neurofibrillary tangles (NFT), senile plaques, and cerebrovascular deposits of amyloid-beta. Ubiquitin has also been shown to be present in some of the inclusions characteristic of this disease. To obtain further insight into the role played by the ubiquitin pathway in AD, we investigated the capacity of postmortem samples of cerebral cortex from normal and AD patients to form high-molecular-weight ubiquitin-protein conjugates. Activity of the ubiquitin-activating enzyme (E1) and ubiquitin-conjugating enzymes (E2) involved in the ubiquitin pathway was also determined. In normal samples, the amount of high-molecular-weight ubiquitin-protein conjugates (HMW-UbPC) in cytosol increased with incubation time, whereas, in samples of AD cases, these were almost undetectable. The addition of an adult rat fraction, enriched in ubiquitinating enzymes, restored the capacity of AD brain cytosolic fraction to form conjugates. The trypsin-like proteolytic activity of the 26S proteasome was found to be decreased in AD cytosol brain. Assay of the activity of E1 and E2 by thiol-ester formation revealed a significant decrease in AD samples. Moreover, Western blotting using a specific antibody against E1 showed a dramatic drop of this enzyme in the cytosolic fraction, whereas normal levels were found in the particulate fraction, suggesting a possible delocalization of the enzyme. Our results suggest that a failure in the ubiquitination enzymatic system in brain cytosol may contribute to fibrillar pathology in AD.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Wiley-liss, Div John Wiley & Sons Inc
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Uniquitina
dc.subject
Alzheimer
dc.subject
Enzimas
dc.subject
Proteosomas
dc.subject.classification
Inmunología
dc.subject.classification
Medicina Básica
dc.subject.classification
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
dc.title
Defective ubiquitination of cerebral proteins in Alzheimer's disease
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-05-10T15:45:42Z
dc.identifier.eissn
1097-4547
dc.journal.volume
62
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
302-310
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
New York
dc.description.fil
Fil: Lopez Salon, Mariella. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Morelli, Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Castaño, Eduardo Miguel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Soto, Eduardo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Pasquini, Juana Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Journal of Neuroscience Research
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/1097-4547%2820001015%2962%3A2%3C302%3A%3AAID-JNR15%3E3.0.CO%3B2-L
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1002/1097-4547(20001015)62:2<302::AID-JNR15>3.0.CO;2-L
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