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dc.contributor.author
Pizzoni, Alejandro
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dc.contributor.author
López González, Macarena
dc.contributor.author
Di Giusto, Gisela
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dc.contributor.author
Rivarola, Valeria
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dc.contributor.author
Capurro, Claudia Graciela
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dc.contributor.author
Ford, Paula
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dc.date.available
2018-06-05T20:46:47Z
dc.date.issued
2017-12
dc.identifier.citation
Pizzoni, Alejandro; López González, Macarena; Di Giusto, Gisela; Rivarola, Valeria; Capurro, Claudia Graciela; et al.; AQP2 can modulate the pattern of Ca 2+ transients induced by store-operated Ca 2+ entry under TRPV4 activation; Wiley-liss, Div John Wiley & Sons Inc; Journal of Cellular Biochemistry; 119; 5; 12-2017; 4120-4133
dc.identifier.issn
0730-2312
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/47407
dc.description.abstract
There is increasing evidence indicating that aquaporins (AQPs) exert an influence in cell signaling by the interplay with the TRPV4 Ca2+ channel. Ca2+ release from intracellular stores and plasma membrane hyperpolarization due to opening of Ca2+ -activated potassium channels (KCa) are events that have been proposed to take place downstream of TRPV4 activation. A major mechanism for Ca2+ entry, activated after depletion of intracellular Ca2+ stores and driven by electrochemical forces, is the store-operated Ca2+ entry (SOCE). The consequences of the interplay between TRPV4 and AQPs on SOCE have not been yet investigated. The aim of our study was to test the hypothesis that AQP2 can modulate SOCE by facilitating the interaction of TRPV4 with KCa channels in renal cells. Using fluorescent probe techniques, we studied intracellular Ca2+ concentration and membrane potential in response to activation of TRPV4 in two rat cortical collecting duct cell lines (RCCD1 ), one not expressing AQPs (WT-RCCD1 ) and the other transfected with AQP2 (AQP2-RCCD1 ). We found that AQP2 co-immunoprecipitates with TRPV4 and with the small-conductance potassium channel (SK3). We also showed that AQP2 is crucial for the activation of SK3 by TRPV4, leading to hyperpolarization of the plasma membrane. This seems to be relevant to modulate the magnitude of SOCE and is accompanied by TRPV4 translocation to the plasma membrane only in AQP2 expressing cells. These findings open the perspective to further investigate whether the interplay between different AQPs with TRPV4 and KCa channels can be an important mechanism to modulate SOCE with physiological relevance.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Wiley-liss, Div John Wiley & Sons Inc
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Kca
dc.subject
Trpv4
dc.subject
Aqp 2
dc.subject
Membrane Potential
dc.subject.classification
Fisiología
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dc.subject.classification
Medicina Básica
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dc.subject.classification
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
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dc.title
AQP2 can modulate the pattern of Ca 2+ transients induced by store-operated Ca 2+ entry under TRPV4 activation
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-06-05T20:14:59Z
dc.journal.volume
119
dc.journal.number
5
dc.journal.pagination
4120-4133
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Hoboken
dc.description.fil
Fil: Pizzoni, Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Ciencias Fisiológicas. Laboratorio de Biomembranas; Argentina
dc.description.fil
Fil: López González, Macarena. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Ciencias Fisiológicas. Laboratorio de Biomembranas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Di Giusto, Gisela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Ciencias Fisiológicas. Laboratorio de Biomembranas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rivarola, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Ciencias Fisiológicas. Laboratorio de Biomembranas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Capurro, Claudia Graciela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Ciencias Fisiológicas. Laboratorio de Biomembranas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ford, Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Ciencias Fisiológicas. Laboratorio de Biomembranas; Argentina
dc.journal.title
Journal of Cellular Biochemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1002/jcb.26612
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/jcb.26612
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