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dc.contributor.author
López Medus, Máximo
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dc.contributor.author
Gomez, Gabriela Elena
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dc.contributor.author
Zacchi, Lucia Florencia
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dc.contributor.author
Couto, Paula Monserrat
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dc.contributor.author
Labriola, Carlos Alberto
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dc.contributor.author
Labanda, María Soledad
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dc.contributor.author
Corti Bielsa, Rodrigo
dc.contributor.author
Clerico, Eugenia
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dc.contributor.author
Schulz, Benjamin L.
dc.contributor.author
Caramelo, Julio Javier
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dc.date.available
2018-06-05T14:09:04Z
dc.date.issued
2017-08
dc.identifier.citation
López Medus, Máximo; Gomez, Gabriela Elena; Zacchi, Lucia Florencia; Couto, Paula Monserrat; Labriola, Carlos Alberto; et al.; N-glycosylation Triggers a Dual Selection Pressure in Eukaryotic Secretory Proteins; Springer Nature; Scientific Reports; 7; 1; 8-2017; 1-11
dc.identifier.issn
2045-2322
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/47289
dc.description.abstract
Nearly one third of the eukaryotic proteome traverses the secretory pathway and most of these proteins are N-glycosylated in the lumen of the endoplasmic reticulum. N-glycans fulfill multiple structural and biological functions, and are crucial for productive folding of many glycoproteins. N-glycosylation involves the attachment of an oligosaccharide to selected asparagine residues in the sequence N-X-S/T (X ≠ P), a motif known as an N-glycosylation’sequon’. Mutations that create novel sequons can cause disease due to the destabilizing effect of a bulky N-glycan. Thus, an analogous process must have occurred during evolution, whenever ancestrally cytosolic proteins were recruited to the secretory pathway. Here, we show that during evolution N-glycosylation triggered a dual selection pressure on secretory pathway proteins: while sequons were positively selected in solvent exposed regions, they were almost completely eliminated from buried sites. This process is one of the sharpest evolutionary signatures of secretory pathway proteins, and was therefore critical for the evolution of an efficient secretory pathway.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Springer Nature
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
N-Glycosylation
dc.subject
Secretory Pathway
dc.subject
Bioinformatics
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
N-glycosylation Triggers a Dual Selection Pressure in Eukaryotic Secretory Proteins
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-06-04T17:26:27Z
dc.journal.volume
7
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
1-11
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: López Medus, Máximo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gomez, Gabriela Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Zacchi, Lucia Florencia. University of Queensland; Australia
dc.description.fil
Fil: Couto, Paula Monserrat. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Labriola, Carlos Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Labanda, María Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Corti Bielsa, Rodrigo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Clerico, Eugenia. University of Massachusetts; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Schulz, Benjamin L.. University of Queensland; Australia
dc.description.fil
Fil: Caramelo, Julio Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.journal.title
Scientific Reports
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1038/s41598-017-09173-6
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.nature.com/articles/s41598-017-09173-6
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