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dc.contributor.author
Noguera, Martín Ezequiel
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dc.contributor.author
Vazquez, Diego Sebastian
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dc.contributor.author
Ferrer Sueta, Gerardo
dc.contributor.author
Agudelo Suarez, William Armando
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dc.contributor.author
Howard, Eduardo Ignacio
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dc.contributor.author
Rasia, Rodolfo Maximiliano
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dc.contributor.author
Manta, Bruno
dc.contributor.author
Cousido Siah, Alexandra
dc.contributor.author
Mitschler, André
dc.contributor.author
Podjarny, Alberto Daniel
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dc.contributor.author
Santos, Javier
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dc.date.available
2018-06-04T19:57:39Z
dc.date.issued
2017-02
dc.identifier.citation
Noguera, Martín Ezequiel; Vazquez, Diego Sebastian; Ferrer Sueta, Gerardo; Agudelo Suarez, William Armando; Howard, Eduardo Ignacio; et al.; Structural variability of E. coli thioredoxin captured in the crystal structures of single-point mutants; Nature Publishing Group; Scientific Reports; 7; 2-2017; 1-12; 42343
dc.identifier.issn
2045-2322
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/47202
dc.description.abstract
Thioredoxin is a ubiquitous small protein that catalyzes redox reactions of protein thiols. Additionally, thioredoxin from E. coli (EcTRX) is a widely-used model for structure-function studies. In a previous paper, we characterized several single-point mutants of the C-terminal helix (CTH) that alter global stability of EcTRX. However, spectroscopic signatures and enzymatic activity for some of these mutants were found essentially unaffected. A comprehensive structural characterization at the atomic level of these near-invariant mutants can provide detailed information about structural variability of EcTRX. We address this point through the determination of the crystal structures of four point-mutants, whose mutations occurs within or near the CTH, namely L94A, E101G, N106A and L107A. These structures are mostly unaffected compared with the wild-type variant. Notably, the E101G mutant presents a large region with two alternative traces for the backbone of the same chain. It represents a significant shift in backbone positions. Enzymatic activity measurements and conformational dynamics studies monitored by NMR and molecular dynamic simulations show that E101G mutation results in a small effect in the structural features of the protein. We hypothesize that these alternative conformations represent samples of the native-state ensemble of EcTRX, specifically the magnitude and location of conformational heterogeneity.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Nature Publishing Group
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Thioredoxin
dc.subject
X-Ray Crystallography
dc.subject
Native-State Ensemble
dc.subject
Conformational Heterogeneity
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Structural variability of E. coli thioredoxin captured in the crystal structures of single-point mutants
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-06-04T17:32:43Z
dc.journal.volume
7
dc.journal.pagination
1-12; 42343
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.description.fil
Fil: Noguera, Martín Ezequiel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vazquez, Diego Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ferrer Sueta, Gerardo. Universidad de la República; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Agudelo Suarez, William Armando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Howard, Eduardo Ignacio. Université de Strasbourg; Francia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rasia, Rodolfo Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Manta, Bruno. Universidad de la República; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Cousido Siah, Alexandra. Université de Strasbourg; Francia
dc.description.fil
Fil: Mitschler, André. Université de Strasbourg; Francia
dc.description.fil
Fil: Podjarny, Alberto Daniel. Université de Strasbourg; Francia
dc.description.fil
Fil: Santos, Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Scientific Reports
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1038/srep42343
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.nature.com/articles/srep42343
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