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dc.contributor.author
Presman, Diego Martin
dc.contributor.author
Ogara, Maria Florencia
dc.contributor.author
Stortz, Martin Dario
dc.contributor.author
Alvarez, Lautaro Damian
dc.contributor.author
Pooley, John R.
dc.contributor.author
Schiltz, R. Louis
dc.contributor.author
Grøntved, Lars
dc.contributor.author
Johnson, Thomas A.
dc.contributor.author
Mittelstadt, Paul R.
dc.contributor.author
Ashwell, Jonathan D.
dc.contributor.author
Ganesan, Sundar
dc.contributor.author
Burton, Gerardo
dc.contributor.author
Levi, Valeria
dc.contributor.author
Hager, Gordon L.
dc.contributor.author
Pecci, Adali
dc.date.available
2018-05-30T17:15:41Z
dc.date.issued
2014-03
dc.identifier.citation
Presman, Diego Martin; Ogara, Maria Florencia; Stortz, Martin Dario; Alvarez, Lautaro Damian; Pooley, John R.; et al.; Live Cell Imaging Unveils Multiple Domain Requirements for In Vivo Dimerization of the Glucocorticoid Receptor; Public Library of Science; PLoS Biology; 12; 3; 3-2014; 1-14; e1001813
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/46649
dc.description.abstract
Glucocorticoids are essential for life, but are also implicated in disease pathogenesis and may produce unwanted effects when given in high doses. Glucocorticoid receptor (GR) transcriptional activity and clinical outcome have been linked to its oligomerization state. Although a point mutation within the GR DNA-binding domain (GRdim mutant) has been reported as crucial for receptor dimerization and DNA binding, this assumption has recently been challenged. Here we have analyzed the GR oligomerization state in vivo using the number and brightness assay. Our results suggest a complete, reversible, and DNA-independent ligand-induced model for GR dimerization. We demonstrate that the GRdim forms dimers in vivo whereas adding another mutation in the ligand-binding domain (I634A) severely compromises homodimer formation. Contrary to dogma, no correlation between the GR monomeric/dimeric state and transcriptional activity was observed. Finally, the state of dimerization affected DNA binding only to a subset of GR binding sites. These results have major implications on future searches for therapeutic glucocorticoids with reduced side effects.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Public Library of Science
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Glucocrticoid Receptor
dc.subject
Dimerization
dc.subject
Dissociated Model
dc.subject
Number And Brightness
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Live Cell Imaging Unveils Multiple Domain Requirements for In Vivo Dimerization of the Glucocorticoid Receptor
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-05-24T14:21:27Z
dc.identifier.eissn
1545-7885
dc.journal.volume
12
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
1-14; e1001813
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
San Francisco
dc.description.fil
Fil: Presman, Diego Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ogara, Maria Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
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Fil: Stortz, Martin Dario. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
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Fil: Alvarez, Lautaro Damian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Orgánica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Pooley, John R.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos. University of Bristol; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Schiltz, R. Louis. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos
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Fil: Grøntved, Lars. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos
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Fil: Johnson, Thomas A.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos
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Fil: Mittelstadt, Paul R.. National Cancer Institute. Laboratory of Immune Cell Biology; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Ashwell, Jonathan D.. National Cancer Institute. Laboratory of Immune Cell Biology; Estados Unidos
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Fil: Ganesan, Sundar. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos. National Institute of Allergy and Infectious Diseases; Estados Unidos
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Fil: Burton, Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Orgánica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Levi, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hager, Gordon L.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Pecci, Adali. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.journal.title
PLoS Biology
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info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.1001813
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://journals.plos.org/plosbiology/article?id=10.1371/journal.pbio.1001813


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