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dc.contributor.author
Fernández Nievas, Gaspar Antonio
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dc.contributor.author
Barrantes, Francisco Jose
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dc.contributor.author
Antollini, Silvia Susana
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dc.date.available
2018-05-02T18:42:19Z
dc.date.issued
2007-03
dc.identifier.citation
Fernández Nievas, Gaspar Antonio; Barrantes, Francisco Jose; Antollini, Silvia Susana; Conformation-Sensitive Steroid and Fatty Acid Sites in the Transmembrane Domain of the Nicotinic Acetylcholine Receptor; American Chemical Society; Biochemistry; 46; 11; 3-2007; 3503-3512
dc.identifier.issn
0006-2960
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/43914
dc.description.abstract
The mechanism by which some hydrophobic molecules such as steroids and free fatty acids (FFA) act as noncompetitive inhibitors of the nicotinic acetylcholine receptor (AChR) is still not known. In the present work, we employ Förster resonance energy transfer (FRET) between the intrinsic fluorescence of membrane-bound Torpedo californica AChR and the fluorescent probe Laurdan using the decrease in FRET efficiency (E) caused by steroids and FFA to identify potential sites of these hydrophobic molecules. Structurally different steroids produced similar changes (DeltaE) in FRET, and competition studies between them demonstrate that they occupy the same site(s). They also share their binding site(s) with FFA. Furthermore, the FRET conditions define the location of the sites at the lipid-protein interface. Endogenous production of FFA by controlled phospholipase A2 enzymatic digestion of membrane phospholipids yielded DeltaE values similar to those obtained by addition of exogenous ligand. This finding, together with the preservation of the sites in membranes subjected to controlled proteolysis of the extracellular AChR moiety with membrane-impermeable proteinase K, further refines the topology of the sites at the AChR transmembrane domain. Agonist-induced desensitization resulted in the masking of the sites observed in the absence of agonist, thus demonstrating the conformational sensitivity of FFA and steroid sites in the AChR.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Achr
dc.subject
Fret
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Conformation-Sensitive Steroid and Fatty Acid Sites in the Transmembrane Domain of the Nicotinic Acetylcholine Receptor
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-04-16T13:36:23Z
dc.journal.volume
46
dc.journal.number
11
dc.journal.pagination
3503-3512
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Washington, D. C.
dc.description.fil
Fil: Fernández Nievas, Gaspar Antonio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Unesco; Argentina
dc.description.fil
Fil: Barrantes, Francisco Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Unesco; Argentina
dc.description.fil
Fil: Antollini, Silvia Susana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Unesco; Argentina
dc.journal.title
Biochemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi061388z
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1021/bi061388z
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