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dc.contributor.author
Cavello, Ivana Alejandra
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dc.contributor.author
Hours, Roque Alberto
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dc.contributor.author
Rojas, Natalia Lorena
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dc.contributor.author
Cavalitto, Sebastian Fernando
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dc.date.available
2016-02-19T18:37:06Z
dc.date.issued
2013-04
dc.identifier.citation
Cavello, Ivana Alejandra; Hours, Roque Alberto; Rojas, Natalia Lorena; Cavalitto, Sebastian Fernando; Purification and characterization of a keratinolytic serine protease from Purpureocillium lilacinum LPS # 876; Elsevier; Process Biochemistry; 48; 5-6; 4-2013; 972-978
dc.identifier.issn
1359-5113
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/4312
dc.description.abstract
A keratinolytic serine protease secreted by Purpureocillium lilacinum (formerly Paecilomyces lilacinus) upon culture in a basal medium containing 1% (w/v) hair waste as carbon and nitrogen source was purified and characterized. After purification the keratinase was resolved by SDS-PAGE as a homogeneus protein band of molecular mass 37.0 kDa. The extracellular keratinase of P. lilacinum was characterized by its appreciable stability over a broad pH range (from 4.0 to 9.0), and up to 65 °C, along with its strong inhibition by phenylmethylsulphonyl fluoride among the protease inhibitors tested (98.2% of inhibition), thus suggesting its nature as a serine protease. The enzyme was active and stable in the presence of organic solvents such as dimethylsulfoxide, methanol, and isopropanol; certain surfactants such as Triton X-100, sodium dodecylsulfate, and Tween 85; and bleaching agents such as hydrogen peroxide. These biochemical characteristics suggest the potential use of this enzyme in numerous industrial applications.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Enzyme Purification
dc.subject
Keratinase
dc.subject
Serine Protease
dc.subject
Hair Waste
dc.subject
Purpureocillium Lilacinum
dc.subject.classification
Bioprocesamiento Tecnológico, Biocatálisis, Fermentación
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dc.subject.classification
Biotecnología Industrial
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
Purification and characterization of a keratinolytic serine protease from Purpureocillium lilacinum LPS # 876
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-03-30 10:35:44.97925-03
dc.journal.volume
48
dc.journal.number
5-6
dc.journal.pagination
972-978
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Cavello, Ivana Alejandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Centro de Investigación y Desarrollo En Fermentaciones Industriales (i); Argentina
dc.description.fil
Fil: Hours, Roque Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Centro de Investigación y Desarrollo En Fermentaciones Industriales (i); Argentina
dc.description.fil
Fil: Rojas, Natalia Lorena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Centro de Investigación y Desarrollo En Fermentaciones Industriales (i); Argentina
dc.description.fil
Fil: Cavalitto, Sebastian Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Centro de Investigación y Desarrollo En Fermentaciones Industriales (i); Argentina
dc.journal.title
Process Biochemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1359511313001426
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.procbio.2013.03.012
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/issn/1359-5113
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