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dc.contributor.author
Movsichoff, Federico
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dc.contributor.author
Castro, Olga Alejandra
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dc.contributor.author
Parodi, Armando José A.
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dc.date.available
2018-04-19T18:48:44Z
dc.date.issued
2005-07
dc.identifier.citation
Movsichoff, Federico; Castro, Olga Alejandra; Parodi, Armando José A.; Characterization of Schizosaccharomyces pombe ER -Mannosidase: A Reevaluation of the Role of the Enzyme on ER-associated Degradation; American Society for Cell Biology; Molecular Biology Of The Cell; 16; 10; 7-2005; 4714-4724
dc.identifier.issn
1059-1524
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/42715
dc.description.abstract
It has been postulated that creation of Man8GlcNAc2 isomer B (M8B) by endoplasmic reticulum (ER) alpha-mannosidase I constitutes a signal for driving irreparably misfolded glycoproteins to proteasomal degradation. Contrary to a previous report, we were able to detect in vivo (but not in vitro) an extremely feeble ER alpha-mannosidase activity in Schizosaccharomyces pombe. The enzyme yielded M8B on degradation of Man9GlcNAc2 and was inhibited by kifunensin. Live S. pombe cells showed an extremely limited capacity to demannosylate Man9GlcNAc2 present in misfolded glycoproteins even after a long residence in the ER. In addition, no preferential degradation of M8B-bearing species was detected. Nevertheless, disruption of the alpha-mannosidase encoding gene almost totally prevented degradation of a misfolded glycoprotein. This and other conflicting reports may be best explained by assuming that the role of ER mannosidase on glycoprotein degradation is independent of its enzymatic activity. The enzyme, behaving as a lectin binding polymannose glycans of varied structures, would belong together with its enzymatically inactive homologue Htm1p/Mnl1p/EDEM, to a transport chain responsible for delivering irreparably misfolded glycoproteins to proteasomes. Kifunensin and 1-deoxymannojirimycin, being mannose homologues, would behave as inhibitors of the ER mannosidase or/and Htm1p/Mnl1p/EDEM putative lectin properties.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Society for Cell Biology
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Mannosidase
dc.subject
Proteasomal Degradation
dc.subject
Endplasmic Reticulum
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Characterization of Schizosaccharomyces pombe ER -Mannosidase: A Reevaluation of the Role of the Enzyme on ER-associated Degradation
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-04-06T13:41:23Z
dc.identifier.eissn
1939-4586
dc.journal.volume
16
dc.journal.number
10
dc.journal.pagination
4714-4724
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Bethesda, Maryland
dc.description.fil
Fil: Movsichoff, Federico. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Castro, Olga Alejandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Parodi, Armando José A.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.journal.title
Molecular Biology Of The Cell
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.molbiolcell.org/doi/full/10.1091/mbc.e05-03-0246
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e05-03-0246
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