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dc.contributor.author
Osuna, Yolanda
dc.contributor.author
Sandoval, José
dc.contributor.author
Saade, Hened
dc.contributor.author
López, Raúl G.
dc.contributor.author
Martinez, José L.
dc.contributor.author
Colunga, Edith M.
dc.contributor.author
de la Cruz, Gabriela
dc.contributor.author
Segura, Elda P.
dc.contributor.author
Arevalo, Fernando Javier
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dc.contributor.author
Zon, María Alicia
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dc.contributor.author
Fernandez, Hector
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dc.contributor.author
Ilyina, Anna
dc.date.available
2018-03-23T22:02:20Z
dc.date.issued
2015-08
dc.identifier.citation
Osuna, Yolanda; Sandoval, José; Saade, Hened; López, Raúl G.; Martinez, José L.; et al.; Immobilization of Aspergillus niger lipase on chitosan-coated magnetic nanoparticles using two covalent-binding methods; Springer; Bioprocess and biosystems engineering; 38; 8; 8-2015; 1437-1445
dc.identifier.issn
1615-7591
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/39866
dc.description.abstract
Aspergillus niger lipase immobilization by covalent binding on chitosan-coated magnetic nanoparticles (CMNP), obtained by one-step co-precipitation, was studied. Hydroxyl and amino groups of support were activated using glycidol and glutaraldehyde, respectively. Fourier transform infrared spectrometry, high-resolution transmission electron microscopy and thermogravimetric analysis confirmed reaction of these coupling agents with the enzyme and achievement of a successful immobilization. The derivatives showed activities of 309.5 ± 2.0 and 266.2 ± 2.8 U (g support)(-1) for the CMNP treated with glutaraldehyde and with glycidol, respectively. Immobilization enhanced the enzyme stability against changes of pH and temperature, compared to free lipase. Furthermore, the kinetic parameters K m and V max were determined for the free and immobilized enzyme. K m value quantified for enzyme immobilized by means of glutaraldehyde was 1.7 times lowers than for free lipase. High storage stability during 50 days was observed in the immobilized derivatives. Finally, immobilized derivatives retained above 80% of their initial activity after 15 hydrolytic cycles. The immobilized enzyme can be applied in various biotechnological processes involving magnetic separation.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Springer
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
A. Niger Lipase
dc.subject
Immovilization On Magnetic Nanoparticles Coated with Chitosan
dc.subject
Glycidol And Glutaraldehyde as Coupling Agents
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Immobilization of Aspergillus niger lipase on chitosan-coated magnetic nanoparticles using two covalent-binding methods
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-03-22T13:04:44Z
dc.identifier.eissn
1615-7605
dc.journal.volume
38
dc.journal.number
8
dc.journal.pagination
1437-1445
dc.journal.pais
Alemania
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dc.journal.ciudad
Berlin
dc.description.fil
Fil: Osuna, Yolanda. Universidad Autónoma de Coahuila; México
dc.description.fil
Fil: Sandoval, José. Universidad Autónoma de Coahuila; México
dc.description.fil
Fil: Saade, Hened. Centro de Investigación en Química Aplicada; México
dc.description.fil
Fil: López, Raúl G.. Centro de Investigación en Química Aplicada; México
dc.description.fil
Fil: Martinez, José L.. Universidad Autónoma de Coahuila; México
dc.description.fil
Fil: Colunga, Edith M.. Universidad Autónoma de Coahuila; México
dc.description.fil
Fil: de la Cruz, Gabriela. Universidad Autónoma de Coahuila; México
dc.description.fil
Fil: Segura, Elda P.. Universidad Autónoma de Coahuila; México
dc.description.fil
Fil: Arevalo, Fernando Javier. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Zon, María Alicia. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Fernandez, Hector. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ilyina, Anna. Universidad Autónoma de Coahuila; México
dc.journal.title
Bioprocess and biosystems engineering
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1007/s00449-015-1385-8
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00449-015-1385-8
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