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dc.contributor.author
Cicero, Daniel Oscar
dc.contributor.author
Nadra, Alejandro Daniel
dc.contributor.author
Eliseo, Tommaso
dc.contributor.author
Dellarole, Mariano
dc.contributor.author
Paci, Maurizio
dc.contributor.author
de Prat Gay, Gonzalo
dc.date.available
2018-03-19T14:06:01Z
dc.date.issued
2006-05
dc.identifier.citation
Cicero, Daniel Oscar; Nadra, Alejandro Daniel; Eliseo, Tommaso; Dellarole, Mariano; Paci, Maurizio; et al.; Structural and thermodynamic basis for the enhanced transcriptional control by the human papillomavirus strain-16 E2 protein; American Chemical Society; Biochemistry; 45; 21; 5-2006; 6551-6560
dc.identifier.issn
0006-2960
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/39171
dc.description.abstract
Strain 16 of the human papillomavirus is responsible for the largest number of cases of cervical cancers linked to this virus, and the E2 protein is the transcriptional regulator of all viral genes. We present the first structure for the DNA binding domain of HPV16 E2 bound to DNA, and in particular, to a natural cognate sequence. The NMR structure of the protein backbone reveals that the overall conformation remains virtually unchanged, and chemical shift analysis of the protein bound to a shorter DNA duplex uncovered a contact out of the minimal E2 DNA binding site, made by lysine 349. This contact was confirmed by duration calorimetry and mutagenesis, with a contribution of 1.0 kcal mol-1 to binding energy. HPV16 E2 has the highest DNA binding affinity and exerts a strict transcriptional control, translated into the repression of the E6 and E7 oncogenes. These novel features provide the structural and thermodynamic basis for this tight transcriptional control, the loss of which correlates with carcinogenesis.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Human Papillomavirus
dc.subject
Dna Binding Protein
dc.subject
Nmr
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Structural and thermodynamic basis for the enhanced transcriptional control by the human papillomavirus strain-16 E2 protein
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-03-15T15:22:49Z
dc.identifier.eissn
1520-4995
dc.journal.volume
45
dc.journal.number
21
dc.journal.pagination
6551-6560
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Cicero, Daniel Oscar. Universita Di Roma; Italia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Eliseo, Tommaso. Universita Di Roma; Italia
dc.description.fil
Fil: Dellarole, Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Paci, Maurizio. Universita Di Roma; Italia
dc.description.fil
Fil: de Prat Gay, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.journal.title
Biochemistry
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi060123h
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1021/bi060123h


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