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dc.contributor.author
Alonso, Leonardo Gabriel
dc.contributor.author
Smal, Clara
dc.contributor.author
Garcia Alai, Maria M.
dc.contributor.author
Chemes, Lucia Beatriz
dc.contributor.author
Salame, Marcelo
dc.contributor.author
de Prat Gay, Gonzalo
dc.date.available
2018-03-16T19:22:51Z
dc.date.issued
2006-01
dc.identifier.citation
Alonso, Leonardo Gabriel; Smal, Clara; Garcia Alai, Maria M.; Chemes, Lucia Beatriz; Salame, Marcelo; et al.; Chaperone holdase activity of human papillomavirus E7 oncoprotein; American Chemical Society; Biochemistry; 45; 3; 1-2006; 657-667
dc.identifier.issn
0006-2960
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/39133
dc.description.abstract
E7 oncoprotein is the major transforming activity in human papillomavirus and shares sequence and functional properties with adenovirus E1A and SV40 T-antigen, in particular by targeting the pRb tumor suppressor. HPV 16 E7 forms spherical oligomers that display chaperone activity in thermal denaturation and chemical refolding assays of two model polypeptide substrates, citrate synthase and luciferase, and it does so at substoichiometric concentrations. We show that the E7 chaperone can stably bind model polypeptides and hold them in a state with significant tertiary structure, but does not bind the fully native proteins. The E7 oligomers bind native in vitro translated pRb without the requirement of it being unfolded, since the N-terminal domain of E7 containing the LXCXE binding motif is exposed. The N-terminal domain of E7 can interfere with pRb binding but not with the chaperone activity, which requires the C-terminal domain, as in most reported E7 activities. The ability to bind up to ∼72 molecules of pRb by the oligomeric E7 form could be important either for sequestering pRb from Rb-E2F complexes or for targeting it for proteasome degradation. Thus, both the dimeric and oligomeric chaperone forms of E7 can bind Rb and various potential targets. We do not know at present if the chaperone activity of E7 plays an essential role in the viral life cycle; however, a chaperone activity may explain the large number of cellular targets reported for this oncoprotein.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Human Papillomavirus
dc.subject
Intrinsically Disordered Protein
dc.subject
Oligomerization
dc.subject
Oncoprotein
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Chaperone holdase activity of human papillomavirus E7 oncoprotein
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-03-15T15:22:53Z
dc.identifier.eissn
1520-4995
dc.journal.volume
45
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
657-667
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Alonso, Leonardo Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Garcia Alai, Maria M.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Chemes, Lucia Beatriz. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Salame, Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: de Prat Gay, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.journal.title
Biochemistry
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi0522549
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1021/bi0522549


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