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dc.contributor.author
Hollmann, Axel
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dc.contributor.author
Martínez, Melina María Belén
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dc.contributor.author
Noguera, Martín Ezequiel
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dc.contributor.author
Augusto, Marcelo T.
dc.contributor.author
Disalvo, Edgardo Anibal
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dc.contributor.author
Santos, Nuno C.
dc.contributor.author
Semorile, Liliana Carmen
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dc.contributor.author
Maffia, Paulo Cesar
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dc.date.available
2018-03-12T20:27:30Z
dc.date.issued
2016-05
dc.identifier.citation
Hollmann, Axel; Martínez, Melina María Belén; Noguera, Martín Ezequiel; Augusto, Marcelo T.; Disalvo, Edgardo Anibal; et al.; Role of amphipathicity and hydrophobicity in the balance between hemolysis and peptide-membrane interactions of three related antimicrobial peptides; Elsevier Science; Colloids and Surfaces B: Biointerfaces; 141; 5-2016; 528-536
dc.identifier.issn
0927-7765
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/38593
dc.description.abstract
Cationic antimicrobial peptides (CAMPs) represent important self defense molecules in many organisms, including humans. These peptides have a broad spectrum of activities, killing or neutralizing many Gram-negative and Gram-positive bacteria. The emergence of multidrug resistant microbes has stimulated research on the development of alternative antibiotics. In the search for new antibiotics, cationic antimicrobial peptides (CAMPs) offer a viable alternative to conventional antibiotics, as they physically disrupt the bacterial membranes, leading to lysis of microbial membranes and eventually cell death. In particular, the group of linear α-helical cationic peptides has attracted increasing interest from clinical as well as basic research during the last decade.In this work, we studied the biophysical and microbiological characteristics of three new designed CAMPs. We modified a previously studied CAMP sequence, in order to increase or diminish the hydrophobic face, changing the position of two lysines or replacing three leucines, respectively. These mutations modified the hydrophobic moment of the resulting peptides and allowed us to study the importance of this parameter in the membrane interactions of the peptides. The structural properties of the peptides were also correlated with their membrane-disruptive abilities, antimicrobial activities and hemolysis of human red blood cells.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Camps
dc.subject
Hydrophobicity
dc.subject
Membrane Interaction
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Role of amphipathicity and hydrophobicity in the balance between hemolysis and peptide-membrane interactions of three related antimicrobial peptides
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-03-12T18:31:51Z
dc.journal.volume
141
dc.journal.pagination
528-536
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Hollmann, Axel. Universidad Nacional de Quilmes; Argentina. Universidad Nacional de Santiago del Estero; Argentina. Universidade de Lisboa; Portugal. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Martínez, Melina María Belén. Universidad Nacional de Quilmes; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Noguera, Martín Ezequiel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Augusto, Marcelo T.. Universidade de Lisboa; Portugal
dc.description.fil
Fil: Disalvo, Edgardo Anibal. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Santiago del Estero; Argentina
dc.description.fil
Fil: Santos, Nuno C.. Universidade de Lisboa; Portugal
dc.description.fil
Fil: Semorile, Liliana Carmen. Universidad Nacional de Quilmes; Argentina
dc.description.fil
Fil: Maffia, Paulo Cesar. Universidad Nacional de Quilmes; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.journal.title
Colloids and Surfaces B: Biointerfaces
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0927776516300820
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.colsurfb.2016.02.003
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