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dc.contributor.author
Asención Diez, Matías Damián
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dc.contributor.author
Demonte, Ana María Magdalena
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dc.contributor.author
Syson, Karl
dc.contributor.author
Arias, Diego Gustavo
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dc.contributor.author
Gorelik, Adrian Gustavo
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dc.contributor.author
Guerrero, Sergio Adrian
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dc.contributor.author
Bornemann, Stephen
dc.contributor.author
Iglesias, Alberto Alvaro
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dc.date.available
2018-02-28T18:56:11Z
dc.date.issued
2015-01
dc.identifier.citation
Asención Diez, Matías Damián; Demonte, Ana María Magdalena; Syson, Karl; Arias, Diego Gustavo; Gorelik, Adrian Gustavo; et al.; Allosteric regulation of the partitioning of glucose-1-phosphate between glycogen and trehalose biosynthesis in Mycobacterium tuberculosis; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta- General Subjects; 1850; 1; 1-2015; 13-21
dc.identifier.issn
0304-4165
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/37447
dc.description.abstract
Background: Mycobacterium tuberculosis is a pathogenic prokaryote adapted to survive in hostile environments. In this organism and other Gram-positive actinobacteria, the metabolic pathways of glycogen and trehalose are interconnected. Results: In this work we show the production, purification and characterization of recombinant enzymes involved in the partitioning of glucose-1-phosphate between glycogen and trehalose in M. tuberculosis H37Rv, namely: ADP-glucose pyrophosphorylase, glycogen synthase, UDP-glucose pyrophosphorylase and trehalose-6-phosphate synthase. The substrate specificity, kinetic parameters and allosteric regulation of each enzyme were determined. ADP-glucose pyrophosphorylase was highly specific for ADP-glucose while trehalose-6-phosphate synthase used not only ADP-glucose but also UDP-glucose, albeit to a lesser extent. ADP-glucose pyrophosphorylase was allosterically activated primarily by phosphoenolpyruvate and glucose-6-phosphate, while the activity of trehalose-6-phosphate synthase was increased up to 2-fold by fructose-6-phosphate. None of the other two enzymes tested exhibited allosteric regulation. Conclusions: Results give information about how the glucose-1-phosphate/ADP-glucose node is controlled after kinetic and regulatory properties of key enzymes for mycobacteria metabolism. General significance: This work increases our understanding of oligo and polysaccharides metabolism in M. tuberculosis and reinforces the importance of the interconnection between glycogen and trehalose biosynthesis in this human pathogen.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
ADP-GLUCOSE PYROPHOSPHORYLASE
dc.subject
GLUCOSE-6-PHOSPHATE
dc.subject
GLYCOGEN SYNTHASE
dc.subject
PHOSPHOENOLPYRUVATE
dc.subject
TREHALOSE-6-PHOSPHATE SYNTHASE
dc.subject
UDP-GLUCOSE PYROPHOSPHORYLASE
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Allosteric regulation of the partitioning of glucose-1-phosphate between glycogen and trehalose biosynthesis in Mycobacterium tuberculosis
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-02-28T14:11:51Z
dc.journal.volume
1850
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
13-21
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Asención Diez, Matías Damián. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Demonte, Ana María Magdalena. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Syson, Karl. John Innes Institute; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Arias, Diego Gustavo. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gorelik, Adrian Gustavo. John Innes Institute; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Guerrero, Sergio Adrian. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bornemann, Stephen. John Innes Institute; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Iglesias, Alberto Alvaro. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta- General Subjects
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4331664/
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304416514003250
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info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2014.09.023
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