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dc.contributor.author
Salvador, Ricardo
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dc.contributor.author
Ferrelli, Maria Leticia
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dc.contributor.author
Sciocco, Alicia Inés
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dc.contributor.author
Romanowski, Victor
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dc.date.available
2018-01-04T18:57:39Z
dc.date.issued
2014-04
dc.identifier.citation
Romanowski, Victor; Sciocco, Alicia Inés; Ferrelli, Maria Leticia; Salvador, Ricardo; Analysis of a chitinase from EpapGV, a fast killing betabaculovirus; Springer; Virus Genes; 48; 2; 4-2014; 406-409
dc.identifier.issn
0920-8569
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/32346
dc.description.abstract
The main function of baculoviral chitinase protein (V-CHIA) is to promote the final liquefaction of infected host larvae, facilitating the dispersion of occlusion bodies (OBs) in the environment. In this study, a v-chiA from Epinotia aporema Granulovirus (EpapGV) was identified and characterized. The 1,713 base pairs long open reading frame encodes a protein of 570 amino acids with a predicted molecular weight of 63 kDa. EpapGV V-CHIA sequence alignment resulted 62 % identical to Pieris rapae GV and Blastp search revealed a high conservation among all baculovirus chitinases. Amino acid sequence analysis indicated that the C-terminal KDEL present in most alphabaculovirus chitinases is absent in EpapGV V-CHIA, as well as in the rest of the betabaculoviruses. Phylogenetic analysis was performed with bacterial, lepidopteran, and baculoviral chitinase sequences available in databases. Using an AcMNPV bacmid (bApGOZA) a recombinant Ac-chiAEpapGV was obtained in order to overexpress EpapGV V-CHIA in cell culture. The presence of chitinase was detected in purified AcMNPV-chiAEpapGV OBs. Peritrophic membranes of Anticarsia gemmatalis larvae fed with recombinant OBs showed an altered structure. The results presented in this study show that EpapGV chitinase overexpression in recombinant baculovirus can cause association of this protein with OBs, and suggest that this could be used to evaluate the protein role in early stages of baculoviral infections.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Springer
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
V-Chia
dc.subject
Baculovirus
dc.subject
Epapgv
dc.subject
Chitinase
dc.subject
Peritrophic Membrane
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Analysis of a chitinase from EpapGV, a fast killing betabaculovirus
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-01-03T19:16:21Z
dc.journal.volume
48
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
406-409
dc.journal.pais
Alemania
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dc.journal.ciudad
Berlin
dc.description.fil
Fil: Salvador, Ricardo. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Microbiología y Zoología Agrícola; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ferrelli, Maria Leticia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Biotecnología y Biología Molecular. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Biotecnología y Biología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Sciocco, Alicia Inés. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Microbiología y Zoología Agrícola; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Romanowski, Victor. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Biotecnología y Biología Molecular. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Biotecnología y Biología Molecular; Argentina
dc.journal.title
Virus Genes
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1007/s11262-013-1019-7
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs11262-013-1019-7
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