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dc.contributor.author
Goñi, Maria Laura
dc.contributor.author
Pacheco, Consuelo
dc.contributor.author
Constenla, Diana Teresita
dc.contributor.author
Carelli Albarracin, Amalia Antonia
dc.date.available
2017-11-27T21:43:38Z
dc.date.issued
2017-09-15
dc.identifier.citation
Goñi, Maria Laura; Pacheco, Consuelo; Constenla, Diana Teresita; Carelli Albarracin, Amalia Antonia; Solvent-free enzymatic hydrolysis of non-polar lipids in crude sunflower lecithin using phospholipase A 1 (Lecitase ® Ultra); Taylor & Francis Ltd; Biocatalysis and Biotransformation; 15-9-2017; 1-11
dc.identifier.issn
1024-2422
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/29184
dc.description.abstract
In this contribution, a new chromatographic method was applied to study the hydrolysis of nonpolar lipids, i.e. triacylglicerols (TAG), diacylglycerols (DAG) and monoacylglycerols (MAG), when crude sunflower lecithin is treated with LecitaseVR Ultra, an enzymatic preparation with phospholipase A1 (PLA1) activity. Results not only proved the enzyme lipase activity toward non-polarlipids in selected reaction conditions (aqueous system, T ¼ 50 C, pH¼ 5) but also suggested the occurrence of acyl-migration phenomenon observed by other authors in similar systems. Results showed that 1 h of reaction was enough to decrease the content of TAG in 54%, while DAG and MAG concentration increased from 0.4 to 3.5 and from 1.9 to 6.5 g/100 g of crude lecithin, respectively. Along the reaction, different contents of glycerides could be achieved, obtaining products with different composition which, in combination with the presence of phospholipids (PL) and/or lysophospholipids (LPL), could present specific emulsifying/stabilizing properties with a wide range of applications in food and pharmaceutical industry.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Taylor & Francis Ltd
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Crude Sunflower Lecithin
dc.subject
Enzymatic Hydrolysis
dc.subject
Pla1
dc.subject
Mono-Diacylglycerols
dc.subject
Htglc
dc.subject.classification
Otras Ingeniería Química
dc.subject.classification
Ingeniería Química
dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
dc.title
Solvent-free enzymatic hydrolysis of non-polar lipids in crude sunflower lecithin using phospholipase A 1 (Lecitase ® Ultra)
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-11-03T19:35:11Z
dc.identifier.eissn
1029-2446
dc.journal.pagination
1-11
dc.journal.pais
Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Goñi, Maria Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Planta Piloto de Ingeniería Química. Universidad Nacional del Sur. Planta Piloto de Ingeniería Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Bahia Blanca. Planta Piloto de Ingeniería Química (I). Grupo Vinculado al Plapiqui - Investigación y Desarrollo en Tecnología Química; Argentina
dc.description.fil
Fil: Pacheco, Consuelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Planta Piloto de Ingeniería Química. Universidad Nacional del Sur. Planta Piloto de Ingeniería Química; Argentina
dc.description.fil
Fil: Constenla, Diana Teresita. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Planta Piloto de Ingeniería Química. Universidad Nacional del Sur. Planta Piloto de Ingeniería Química; Argentina
dc.description.fil
Fil: Carelli Albarracin, Amalia Antonia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Planta Piloto de Ingeniería Química. Universidad Nacional del Sur. Planta Piloto de Ingeniería Química; Argentina
dc.journal.title
Biocatalysis and Biotransformation
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.tandfonline.com/doi/abs/10.1080/10242422.2017.1376662
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1080/10242422.2017.1376662
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