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dc.contributor.author
Santos, Javier
dc.contributor.author
Sica, Mauricio Pablo
dc.contributor.author
Marino, Cristina Ester
dc.contributor.author
Garrote López, Ana Marcela
dc.contributor.author
Ermacora, Mario Roberto
dc.contributor.author
Delfino, Jose Maria
dc.date.available
2017-11-21T19:18:57Z
dc.date.issued
2009-01
dc.identifier.citation
Santos, Javier; Sica, Mauricio Pablo; Marino, Cristina Ester; Garrote López, Ana Marcela; Ermacora, Mario Roberto; et al.; Structural selection of a native fold by peptide recognition. Insights into the thioredoxin folding mechanism; American Chemical Society; Biochemistry; 48; 3; 1-2009; 595-607
dc.identifier.issn
0006-2960
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/28667
dc.description.abstract
Thioredoxins (TRXs) are monomeric alpha/beta proteins with a fold characterized by a central twisted beta-sheet surrounded by alpha-helical elements. The interaction of the C-terminal alpha-helix 5 of TRX against the remainder of the protein involves a close packing of hydrophobic surfaces, offering the opportunity of studying a fine-tuned molecular recognition phenomenon with long-range consequences on the acquisition of tertiary structure. In this work, we focus on the significance of interactions involving residues L94, L99, E101, F102, L103 and L107 on the formation of the noncovalent complex between reduced TRX1-93 and TRX94-108. The conformational status of the system was assessed experimentally by circular dichroism, intrinsic fluorescence emission and enzymic activity; and theoretically by molecular dynamics simulations (MDS). Alterations in tertiary structure of the complexes, resulting as a consequence of site specific mutation, were also examined. To distinguish the effect of alanine scanning mutagenesis on secondary structure stability, the intrinsic helix-forming ability of the mutant peptides was monitored experimentally by far-UV CD spectroscopy upon the addition of 2,2,2-trifluoroethanol, and also theoretically by Monte Carlo conformational search and MDS. This evidence suggests a key role of residues L99, F102 and L103 on the stabilization of the secondary structure of alpha-helix 5, and on the acquisition of tertiary structure upon complex formation. We hypothesize that the transition between a partially folded and a native-like conformation of reduced TRX1-93 would fundamentally depend on the consolidation of a cooperative tertiary unit based on the interaction between alpha-helix 3 and alpha-helix 5
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Folding And Molecular Dynamics
dc.subject
Peptide
dc.subject
Sds
dc.subject
Circular Dichroism
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Structural selection of a native fold by peptide recognition. Insights into the thioredoxin folding mechanism
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-11-16T15:08:29Z
dc.identifier.eissn
1520-4995
dc.journal.volume
48
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
595-607
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Santos, Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Sica, Mauricio Pablo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marino, Cristina Ester. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Garrote López, Ana Marcela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ermacora, Mario Roberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Delfino, Jose Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina
dc.journal.title
Biochemistry
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi801969w
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1021/bi801969w
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