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dc.contributor.author
Mangialavori, Irene Cecilia
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dc.contributor.author
Villamil Giraldo, Ana María
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dc.contributor.author
Marino, Cristina Ester
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dc.contributor.author
Ferreira Gomes, Mariela Soledad
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dc.contributor.author
Caride, Ariel J.
dc.contributor.author
Rossi, Juan Pablo F. C.
dc.date.available
2017-11-15T19:57:35Z
dc.date.issued
2008-12
dc.identifier.citation
Mangialavori, Irene Cecilia; Villamil Giraldo, Ana María; Marino, Cristina Ester; Ferreira Gomes, Mariela Soledad; Caride, Ariel J.; et al.; A new conformation in sarcoplasmic reticulum calcium pump and plasma membrane Ca2+ pumps revealed by a photoactivatable phospholipidic probe; American Society for Biochemistry and Molecular Biology; Journal of Biological Chemistry (online); 284; 8; 12-2008; 4823-4828
dc.identifier.issn
0021-9258
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/28282
dc.description.abstract
The purpose of this work was to obtain structural information about conformational changes in the membrane region of the sarcoplasmic reticulum (SERCA) and plasma membrane (PMCA) Ca(2+) pumps. We have assessed changes in the overall exposure of these proteins to surrounding lipids by quantifying the extent of protein labeling by a photoactivatable phosphatidylcholine analog 1-palmitoyl-2-[9-[2'-[(125)I]iodo-4'-(trifluoromethyldiazirinyl)-benzyloxycarbonyl]-nonaoyl]-sn-glycero-3-phosphocholine ([(125)I]TID-PC/16) under different conditions. We determined the following. 1) Incorporation of [(125)I]TID-PC/16 to SERCA decreases 25% when labeling is performed in the presence of Ca(2+). This decrease in labeling matches qualitatively the decrease in transmembrane surface exposed to the solvent calculated from crystallographic data for SERCA structures. 2) Labeling of PMCA incubated with Ca(2+) and calmodulin decreases by approximately the same amount. However, incubation with Ca(2+) alone increases labeling by more than 50%. Addition of C28, a peptide that prevents activation of PMCA by calmodulin, yields similar results. C28 has also been shown to inhibit ATPase SERCA activity. Interestingly, incubation of SERCA with C28 also increases [(125)I]TID-PC/16 incorporation to the protein. These results suggest that in both proteins there are two different E(1) conformations as follows: one that is auto-inhibited and is in contact with a higher amount of lipids (Ca(2+) + C28 for SERCA and Ca(2+) alone for PMCA), and one in which the enzyme is fully active (Ca(2+) for SERCA and Ca(2+)-calmodulin for PMCA) and that exhibits a more compact transmembrane arrangement. These results are the first evidence that there is an autoinhibited conformation in these P-type ATPases, which involves both the cytoplasmic regions and the transmembrane segments
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Society for Biochemistry and Molecular Biology
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Conformation
dc.subject
Sarcoplasmic Reticulum Calcium Pump
dc.subject
Plasma Membrane Ca2+ Pump
dc.subject
Photoactivatable Phospholipidic Probe
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
A new conformation in sarcoplasmic reticulum calcium pump and plasma membrane Ca2+ pumps revealed by a photoactivatable phospholipidic probe
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-09-29T16:42:47Z
dc.identifier.eissn
1083-351X
dc.journal.volume
284
dc.journal.number
8
dc.journal.pagination
4823-4828
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Baltimore
dc.description.fil
Fil: Mangialavori, Irene Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Villamil Giraldo, Ana María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marino, Cristina Ester. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Caride, Ariel J.. Mayo Clinic College of Medicine; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Rossi, Juan Pablo F. C.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Journal of Biological Chemistry (online)
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.jbc.org/content/284/8/4823.long
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1074/jbc.M806912200
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