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dc.contributor.author
Domenech, Rosa
dc.contributor.author
Hernández Cifre, José G.
dc.contributor.author
Bacarizo, Julio
dc.contributor.author
Diez Peña, Ana I.
dc.contributor.author
Martínez Rodríguez, Sergio
dc.contributor.author
Cavasotto, Claudio Norberto
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dc.contributor.author
García de la Torre, José
dc.contributor.author
Cámara Artigás, Ana
dc.contributor.author
Velázquez Campoy, Adrián
dc.contributor.author
Neira, José L.
dc.date.available
2017-10-24T14:10:44Z
dc.date.issued
2013-07
dc.identifier.citation
Domenech, Rosa; Hernández Cifre, José G.; Bacarizo, Julio; Diez Peña, Ana I.; Martínez Rodríguez, Sergio; et al.; The Histidine-Phosphocarrier protein of the Phosphoenolpyruvate: sugar Phosphotransferase system of Bacillus sphaericus self-associates; Public Library of Science; Plos One; 8; 7; 7-2013; 1-15; e69307
dc.identifier.issn
1932-6203
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/26998
dc.description.abstract
The phosphotransferase system (PTS) is involved in the use of carbon sources in bacteria. Bacillus sphaericus, a bacterium with the ability to produce insecticidal proteins, is unable to use hexoses and pentoses as the sole carbon source, but it has ptsHI genes encoding the two general proteins of the PTS: enzyme I (EI) and the histidine phosphocarrier (HPr). In this work, we describe the biophysical and structural properties of HPr from B. sphaericus, HPrbs, and its affinity towards EI of other species to find out whether there is inter-species binding. Conversely to what happens to other members of the HPr family, HPrbs forms several self-associated species. The conformational stability of the protein is low, and it unfolds irreversibly during heating. The protein binds to the N-terminal domain of EI from Streptomyces coelicolor, EINsc, with a higher affinity than that of the natural partner of EINsc, HPrsc. Modelling of the complex between EINsc and HPrbs suggests that binding occurs similarly to that observed in other HPr species. We discuss the functional implications of the oligomeric states of HPrbs for the glycolytic activity of B. sphaericus, as well as a strategy to inhibit binding between HPrsc and EINsc.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Public Library of Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Histidine-Phosphocarrier Protein
dc.subject
Bacilus Sphaericus
dc.subject
Protein-Protein Interaction
dc.subject
Enzyme I
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The Histidine-Phosphocarrier protein of the Phosphoenolpyruvate: sugar Phosphotransferase system of Bacillus sphaericus self-associates
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-10-06T18:57:04Z
dc.journal.volume
8
dc.journal.number
7
dc.journal.pagination
1-15; e69307
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
San Francisco
dc.description.fil
Fil: Domenech, Rosa. Universidad de Miguel Hernández; España
dc.description.fil
Fil: Hernández Cifre, José G.. Universidad de Murcia; España
dc.description.fil
Fil: Bacarizo, Julio. Universidad de Almería; España
dc.description.fil
Fil: Diez Peña, Ana I.. Universidad de Murcia; España
dc.description.fil
Fil: Martínez Rodríguez, Sergio. Universidad de Miguel Hernández; España. Universidad de Almería; España
dc.description.fil
Fil: Cavasotto, Claudio Norberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck; Argentina
dc.description.fil
Fil: García de la Torre, José. Universidad de Murcia; España
dc.description.fil
Fil: Cámara Artigás, Ana. Universidad de Almería; España
dc.description.fil
Fil: Velázquez Campoy, Adrián. Universidad de Zaragoza; España
dc.description.fil
Fil: Neira, José L.. Universidad de Miguel Hernández; España
dc.journal.title
Plos One
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0069307
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0069307
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