Mostrar el registro sencillo del ítem

dc.contributor.author
Villamil, Valentina  
dc.contributor.author
Rossi, María Agustina  
dc.contributor.author
Mojica, Maria F.  
dc.contributor.author
Hinchliffe, Philip  
dc.contributor.author
Martínez, Verónica  
dc.contributor.author
Castillo, Valerie  
dc.contributor.author
Saiz, Cecilia  
dc.contributor.author
Banchio, Claudia Elena  
dc.contributor.author
Macías, Mario A.  
dc.contributor.author
Spencer, James  
dc.contributor.author
Bonomo, Robert A.  
dc.contributor.author
Vila, Alejandro Jose  
dc.contributor.author
Moreno, Diego Martin  
dc.contributor.author
Mahler, Graciela  
dc.date.available
2025-08-11T10:05:51Z  
dc.date.issued
2024-02  
dc.identifier.citation
Villamil, Valentina; Rossi, María Agustina; Mojica, Maria F.; Hinchliffe, Philip; Martínez, Verónica; et al.; Rational Design of Benzobisheterocycle Metallo-β-Lactamase Inhibitors: A Tricyclic Scaffold Enhances Potency against Target Enzymes; American Chemical Society; Journal of Medicinal Chemistry; 67; 5; 2-2024; 3795-3812  
dc.identifier.issn
0022-2623  
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/268551  
dc.description.abstract
Antimicrobial resistance is a global public health threat. Metallo-β-lactamases (MBLs) inactivate β-lactam antibiotics, including carbapenems, are disseminating among Gramnegativebacteria, and lack clinically useful inhibitors. The evolving bisthiazolidine (BTZ) scaffold inhibits all three MBL subclasses (B1−B3). We report design, synthesis, and evaluation of BTZanalogues. Structure−activity relationships identified the BTZ thiol as essential, while carboxylate is replaceable, with its removal enhancing potency by facilitating hydrophobic interactions withinthe MBL active site. While the introduction of a flexible aromatic ring is neutral or detrimental for inhibition, a rigid (fused) ring generated nM benzobisheterocycle (BBH) inhibitors that potentiatedcarbapenems against MBL-producing strains. Crystallography of BBH:MBL complexes identified hydrophobic interactions as the basis of potency toward B1 MBLs. These data underscoreBTZs as versatile, potent broad-spectrum MBL inhibitors (with activity extending to enzymes refractory to other inhibitors) and provide a rational approach to further improve the tricyclic BBH scaffold.  
dc.format
application/pdf  
dc.language.iso
eng  
dc.publisher
American Chemical Society  
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess  
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/  
dc.subject
Inhibitors  
dc.subject
Metallo-β-Lactamase  
dc.subject
Benzobisheterocycle  
dc.subject.classification
Química Orgánica  
dc.subject.classification
Ciencias Químicas  
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS  
dc.title
Rational Design of Benzobisheterocycle Metallo-β-Lactamase Inhibitors: A Tricyclic Scaffold Enhances Potency against Target Enzymes  
dc.type
info:eu-repo/semantics/article  
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo  
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion  
dc.date.updated
2025-08-05T10:39:46Z  
dc.journal.volume
67  
dc.journal.number
5  
dc.journal.pagination
3795-3812  
dc.journal.pais
Estados Unidos  
dc.journal.ciudad
Washington  
dc.description.fil
Fil: Villamil, Valentina. Universidad de la República; Uruguay  
dc.description.fil
Fil: Rossi, María Agustina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Mojica, Maria F.. Case Western Reserve University; Estados Unidos  
dc.description.fil
Fil: Hinchliffe, Philip. University Of Bristol;  
dc.description.fil
Fil: Martínez, Verónica. Universidad de la República; Uruguay  
dc.description.fil
Fil: Castillo, Valerie. Universidad de la República; Uruguay  
dc.description.fil
Fil: Saiz, Cecilia. Universidad de la República; Uruguay  
dc.description.fil
Fil: Banchio, Claudia Elena. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Macías, Mario A.. Universidad de Los Andes; Venezuela  
dc.description.fil
Fil: Spencer, James. University Of Bristol;  
dc.description.fil
Fil: Bonomo, Robert A.. Case Western Reserve University; Estados Unidos  
dc.description.fil
Fil: Vila, Alejandro Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Moreno, Diego Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Mahler, Graciela. Universidad de la República; Uruguay  
dc.journal.title
Journal of Medicinal Chemistry  
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jmedchem.3c02209  
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1021/acs.jmedchem.3c02209