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dc.contributor.author
Villamil, Valentina
dc.contributor.author
Rossi, María Agustina
dc.contributor.author
Mojica, Maria F.
dc.contributor.author
Hinchliffe, Philip
dc.contributor.author
Martínez, Verónica
dc.contributor.author
Castillo, Valerie
dc.contributor.author
Saiz, Cecilia
dc.contributor.author
Banchio, Claudia Elena
dc.contributor.author
Macías, Mario A.
dc.contributor.author
Spencer, James
dc.contributor.author
Bonomo, Robert A.
dc.contributor.author
Vila, Alejandro Jose
dc.contributor.author
Moreno, Diego Martin
dc.contributor.author
Mahler, Graciela
dc.date.available
2025-08-11T10:05:51Z
dc.date.issued
2024-02
dc.identifier.citation
Villamil, Valentina; Rossi, María Agustina; Mojica, Maria F.; Hinchliffe, Philip; Martínez, Verónica; et al.; Rational Design of Benzobisheterocycle Metallo-β-Lactamase Inhibitors: A Tricyclic Scaffold Enhances Potency against Target Enzymes; American Chemical Society; Journal of Medicinal Chemistry; 67; 5; 2-2024; 3795-3812
dc.identifier.issn
0022-2623
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/268551
dc.description.abstract
Antimicrobial resistance is a global public health threat. Metallo-β-lactamases (MBLs) inactivate β-lactam antibiotics, including carbapenems, are disseminating among Gramnegativebacteria, and lack clinically useful inhibitors. The evolving bisthiazolidine (BTZ) scaffold inhibits all three MBL subclasses (B1−B3). We report design, synthesis, and evaluation of BTZanalogues. Structure−activity relationships identified the BTZ thiol as essential, while carboxylate is replaceable, with its removal enhancing potency by facilitating hydrophobic interactions withinthe MBL active site. While the introduction of a flexible aromatic ring is neutral or detrimental for inhibition, a rigid (fused) ring generated nM benzobisheterocycle (BBH) inhibitors that potentiatedcarbapenems against MBL-producing strains. Crystallography of BBH:MBL complexes identified hydrophobic interactions as the basis of potency toward B1 MBLs. These data underscoreBTZs as versatile, potent broad-spectrum MBL inhibitors (with activity extending to enzymes refractory to other inhibitors) and provide a rational approach to further improve the tricyclic BBH scaffold.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Inhibitors
dc.subject
Metallo-β-Lactamase
dc.subject
Benzobisheterocycle
dc.subject.classification
Química Orgánica
dc.subject.classification
Ciencias Químicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Rational Design of Benzobisheterocycle Metallo-β-Lactamase Inhibitors: A Tricyclic Scaffold Enhances Potency against Target Enzymes
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2025-08-05T10:39:46Z
dc.journal.volume
67
dc.journal.number
5
dc.journal.pagination
3795-3812
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Villamil, Valentina. Universidad de la República; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Rossi, María Agustina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Mojica, Maria F.. Case Western Reserve University; Estados Unidos
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Fil: Hinchliffe, Philip. University Of Bristol;
dc.description.fil
Fil: Martínez, Verónica. Universidad de la República; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Castillo, Valerie. Universidad de la República; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Saiz, Cecilia. Universidad de la República; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Banchio, Claudia Elena. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Macías, Mario A.. Universidad de Los Andes; Venezuela
dc.description.fil
Fil: Spencer, James. University Of Bristol;
dc.description.fil
Fil: Bonomo, Robert A.. Case Western Reserve University; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Vila, Alejandro Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Moreno, Diego Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Mahler, Graciela. Universidad de la República; Uruguay
dc.journal.title
Journal of Medicinal Chemistry
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jmedchem.3c02209
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1021/acs.jmedchem.3c02209
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