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dc.contributor.author
Esbjorner, Elin K.
dc.contributor.author
Chan, Fiona T. S.
dc.contributor.author
Rees, Eric
dc.contributor.author
Erdelyi, Miklos
dc.contributor.author
Luheshi, Leila
dc.contributor.author
Bertoncini, Carlos Walter
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dc.contributor.author
Kaminski, Clemens F.
dc.contributor.author
Dobson, Christopher M.
dc.contributor.author
Kaminski Schierle, Gabriele S.
dc.date.available
2017-10-18T17:53:29Z
dc.date.issued
2014-05
dc.identifier.citation
Esbjorner, Elin K.; Chan, Fiona T. S.; Rees, Eric ; Erdelyi, Miklos ; Luheshi, Leila; et al.; Direct Observations of Amyloid β Self-Assembly in Live Cells Provide Insights into Differences in the Kinetics of Aβ(1–40) and Aβ(1–42) Aggregation; Cell Press; Chemistry & Biology; 21; 6; 5-2014; 732-742
dc.identifier.issn
1074-5521
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/26780
dc.description.abstract
Insight into how amyloid β (Aβ) aggregation occurs in vivo is vital for understanding the molecular pathways that underlie Alzheimer’s disease and requires new techniques that provide detailed kinetic and mechanistic information. Using noninvasive fluorescence lifetime recordings, we imaged the formation of Aβ(1–40) and Aβ(1–42) aggregates in live cells. For both peptides, the cellular uptake via endocytosis is rapid and spontaneous. They are then retained in lysosomes, where their accumulation leads to aggregation. The kinetics of Aβ(1–42) aggregation are considerably faster than those of Aβ(1–40) and, unlike those of the latter peptide, show no detectable lag phase. We used superresolution fluorescence imaging to examine the resulting aggregates and could observe compact amyloid structures, likely because of spatial confinement within cellular compartments. Taken together, these findings provide clues as to how Aβ aggregation may occur within neurons.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Cell Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
Amyloid
dc.subject
Super-Resolution Fluorescence Microscopy
dc.subject
Alzheimer
dc.subject
Fluorescence Lifetime Imaging
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.subject.classification
Ética relacionada con Biotecnología Médica
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dc.subject.classification
Biotecnología de la Salud
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dc.subject.classification
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
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dc.title
Direct Observations of Amyloid β Self-Assembly in Live Cells Provide Insights into Differences in the Kinetics of Aβ(1–40) and Aβ(1–42) Aggregation
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-11-24T19:36:02Z
dc.journal.volume
21
dc.journal.number
6
dc.journal.pagination
732-742
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.description.fil
Fil: Esbjorner, Elin K.. University Of Cambridge; Reino Unido. Chalmers University Of Technology; Suecia
dc.description.fil
Fil: Chan, Fiona T. S.. University Of Cambridge; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Rees, Eric. University Of Cambridge; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Erdelyi, Miklos. University Of Cambridge; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Luheshi, Leila. University Of Cambridge; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Bertoncini, Carlos Walter. Institute for Research in Biomedicine; España. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Kaminski, Clemens F.. University Of Cambridge; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Dobson, Christopher M.. University Of Cambridge; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Kaminski Schierle, Gabriele S.. University Of Cambridge; Reino Unido
dc.journal.title
Chemistry & Biology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2014.03.014
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1074552114001483
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