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dc.contributor.author
Wetzler, Diana Elena
dc.contributor.author
Gallo, Mariana
dc.contributor.author
Melis, Riccardo
dc.contributor.author
Eliseo, Tomasso
dc.contributor.author
Nadra, Alejandro Daniel
dc.contributor.author
Ferreiro, Diego
dc.contributor.author
Paci, Maurizio
dc.contributor.author
Sánchez Miguel, Ignacio Enrique
dc.contributor.author
Cicero, Daniel Oscar
dc.contributor.author
de Prat Gay, Gonzalo
dc.date.available
2017-10-04T20:08:20Z
dc.date.issued
2009-06
dc.identifier.citation
Wetzler, Diana Elena; Gallo, Mariana; Melis, Riccardo; Eliseo, Tomasso; Nadra, Alejandro Daniel; et al.; A strained DNA binding helix is conserved for site recognition, folding nucleation, and conformational modulation; John Wiley & Sons Inc; Biopolymers; 91; 6; 6-2009; 432-443
dc.identifier.issn
0006-3525
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/25935
dc.description.abstract
Nucleic acid recognition is often mediated by alpha-helices or disordered regions that fold into alpha-helix on binding. A peptide bearing the DNA recognition helix of HPV16 E2 displays type II polyproline (PII) structure as judged by pH, temperature, and solvent effects on the CD spectra. NMR experiments indicate that the canonical alpha-helix is stabilized at the N-terminus, while the PII forms at the C-terminus half of the peptide. Re-examination of the dihedral angles of the DNA binding helix in the crystal structure and analysis of the NMR chemical shift indexes confirm that the N-terminus half is a canonical alpha-helix, while the C-terminal half adopts a 3(10) helix structure. These regions precisely match two locally driven folding nucleii, which partake in the native hydrophobic core and modulate a conformational switch in the DNA binding helix. The peptide shows only weak and unspecific residual DNA binding, 10(4)-fold lower affinity, and 500-fold lower discrimination capacity compared with the domain. Thus, the precise side chain conformation required for modulated and tight physiological binding by HPV E2 is largely determined by the noncanonical strained alpha-helix conformation, "presented" by this unique architecture.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
John Wiley & Sons Inc
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Protein-Dna
dc.subject
Amyloid
dc.subject
E2
dc.subject
Hpv
dc.subject
Folding
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
dc.subject.classification
Ciencias Químicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
A strained DNA binding helix is conserved for site recognition, folding nucleation, and conformational modulation
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-09-29T16:42:50Z
dc.identifier.eissn
1097-0282
dc.journal.volume
91
dc.journal.number
6
dc.journal.pagination
432-443
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
Hoboken
dc.description.fil
Fil: Wetzler, Diana Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gallo, Mariana. Universita Tor Vergata; Italia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Melis, Riccardo. Universita Tor Vergata; Italia
dc.description.fil
Fil: Eliseo, Tomasso. Universita Tor Vergata; Italia
dc.description.fil
Fil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Universita Tor Vergata; Italia. Centro de Regulación Genómica; España
dc.description.fil
Fil: Ferreiro, Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Paci, Maurizio. Universita Tor Vergata; Italia
dc.description.fil
Fil: Sánchez Miguel, Ignacio Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cicero, Daniel Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universita Tor Vergata; Italia
dc.description.fil
Fil: de Prat Gay, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.journal.title
Biopolymers
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/bip.21146
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1002/bip.21146