Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author
Carpio, Marcos Alejandro
dc.contributor.author
Decca, Maria Belen
dc.contributor.author
López Sambrooks, Cecilia
dc.contributor.author
Durand, Edith Sandra
dc.contributor.author
Montich, Guillermo Gabriel
dc.contributor.author
Hallak, Marta Elena
dc.date.available
2017-10-04T14:57:45Z
dc.date.issued
2013-04
dc.identifier.citation
Carpio, Marcos Alejandro; Decca, Maria Belen; López Sambrooks, Cecilia; Durand, Edith Sandra; Montich, Guillermo Gabriel; et al.; Calreticulin-dimerization induced by post-translational arginylation is critical for stress granules scaffolding; Elsevier; International Journal Of Biochemistry And Cellular Biology; 45; 7; 4-2013; 1223-1235
dc.identifier.issn
1357-2725
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/25858
dc.description.abstract
Protein arginylation mediated by arginyl-tRNA protein transferase is a post-translational modification that occurs widely in biology, it has been shown to regulate protein and properties and functions. Post-translational arginylation is critical for embryogenesis, cardiovascular development and angiogenesis but the molecular effects of proteins arginylated in vivo are largely unknown. In the present study, we demonstrate that arginylation reduces CRT (calreticulin) thermostability and induces a greater degree of dimerization and oligomerization. R-CRT (arginylated calreticulin) forms disulfide-bridged dimers that are increased in low Ca2+ conditions at physiological temperatures, a similar condition to the cellular environment that it required for arginylation of CRT. Moreover, R-CRT self-oligomerizes through non-covalent interactions that are enhanced at temperatures above 40 °C, condition that mimics the heat shock treatment where R-CRT is the only isoespecies of CRT that associates in cells to SGs (stress granules). We show that in cells lacking CRT the scaffolding of larger SGs is impaired; the transfection with CRT (hence R-CRT expression) restores SGs assembly whereas the transfection with CRT mutated in Cys146 does not. Thus, R-CRT disulfide-bridged dimers (through Cys146) are essential for the scaffolding of larger SGs under heat shock, although these dimers are not required for R-CRT association to SGs. The alteration in SGs assembly is critical for the normal cellular recover of cells after heat induced stress. We conclude that R-CRT is emerging as a novel protein that has an impact on the regulation of SGs scaffolding and cell survival.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Calreticulin
dc.subject
Arginylation
dc.subject
Stress Granules
dc.subject
Dimerization
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
dc.subject.classification
Ciencias Químicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Calreticulin-dimerization induced by post-translational arginylation is critical for stress granules scaffolding
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-10-03T17:33:16Z
dc.journal.volume
45
dc.journal.number
7
dc.journal.pagination
1223-1235
dc.journal.pais
Países Bajos
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Carpio, Marcos Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Decca, Maria Belen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: López Sambrooks, Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Durand, Edith Sandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Montich, Guillermo Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hallak, Marta Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
International Journal Of Biochemistry And Cellular Biology
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.biocel.2013.03.017
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1357272513000915
Archivos asociados