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dc.contributor.author
Franchini, Gisela Raquel
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dc.contributor.author
Curto, Lucrecia María
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dc.contributor.author
Caramelo, Julio Javier
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dc.contributor.author
Delfino, Jose Maria
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dc.date.available
2017-10-02T15:59:41Z
dc.date.issued
2009-12
dc.identifier.citation
Franchini, Gisela Raquel; Curto, Lucrecia María; Caramelo, Julio Javier; Delfino, Jose Maria; Dissection of a beta-barrel motif leads to a functional dimer: the case of the intestinal fatty acid binding protein; Wiley; Protein Science; 18; 12; 12-2009; 2592-2602
dc.identifier.issn
0961-8368
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/25569
dc.description.abstract
A lingering issue in the area of protein engineering is the optimal design of beta motifs. In this regard, the framework provided by intestinal fatty acid binding protein (IFABP) was successfully chosen to explore the consequences on structure and function of the redesign of natural motifs. A truncated form of IFABP (Delta 98 Delta) served to illustrate the nonintuitive notion that the integrity of the beta-barrel can indeed be compromised with no effect on the ability to attain a native-like fold. This is most likely the outcome of the key role played by the preservation of essential core residues. In the search for the minimal structural determinants of this fold, Delta 98 Delta offered room for further intervention. A dissection of this protein leads to a new abridged variant, Delta 78 Delta, containing 60% of the amino acids of IFABP. Spectroscopic analyses indicate that Delta 78 Delta retains substantial beta-sheet content and preserves tertiary interactions, displaying cooperative unfolding and binding activity. Most strikingly, this construct adopts a remarkably stable dimeric structure in solution. This phenomenon takes advantage of the inherent structural plasticity of this motif, likely profitting from edge-to-edge interactions between beta-sheets, whereas avoiding the most commonly occurring outcome represented by aggregation.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Wiley
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Fatty Acid Binding Proteins
dc.subject
Folding
dc.subject
Dimerization
dc.subject
Beta Barrel
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Dissection of a beta-barrel motif leads to a functional dimer: the case of the intestinal fatty acid binding protein
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-09-28T18:14:57Z
dc.identifier.eissn
1469-896X
dc.journal.volume
18
dc.journal.number
12
dc.journal.pagination
2592-2602
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Hoboken
dc.description.fil
Fil: Franchini, Gisela Raquel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Curto, Lucrecia María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Caramelo, Julio Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Delfino, Jose Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Protein Science
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pro.273/abstract
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2821277/
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1002/pro.273
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