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dc.contributor.author
Cerutti, Maria Laura
dc.contributor.author
Otero, Lisandro Horacio
dc.contributor.author
Smal, Clara
dc.contributor.author
Pellizza, Leonardo
dc.contributor.author
Goldbaum, Fernando Alberto
dc.contributor.author
Klinke, Sebastian
dc.contributor.author
Aran, Martin
dc.date.available
2017-09-26T16:00:49Z
dc.date.issued
2016-11
dc.identifier.citation
Cerutti, Maria Laura; Otero, Lisandro Horacio; Smal, Clara; Pellizza, Leonardo; Goldbaum, Fernando Alberto; et al.; Structural and functional characterization of a cold adapted TPM-domain with ATPase/ADPase activity; Elsevier; Journal Of Structural Biology; 197; 3; 11-2016; 201-209
dc.identifier.issn
1047-8477
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/25117
dc.description.abstract
The Pfam PF04536 TPM_phosphatase family is a broadly conserved family of domains found across prokaryotes, plants and invertebrates. Despite having a similar protein fold, members of this family have been implicated in diverse cellular processes and found in varied subcellular localizations. Very recently, the biochemical characterization of two evolutionary divergent TPM domains has shown that they are able to hydrolyze phosphate groups from different substrates. However, there are still incorrect functional annotations and uncertain relationships between the structure and function of this family of domains. BA41 is an uncharacterized single-pass transmembrane protein from the Antarctic psychrotolerant bacterium Bizionia argentinensis with a predicted compact extracytoplasmic TPM domain and a C-terminal cytoplasmic low complexity region. To shed light on the structural properties that enable TPM domains to adopt divergent roles, we here accomplish a comprehensive structural and functional characterization of the central TPM domain of BA41 (BA41-TPM). Contrary to its predicted function as a beta-propeller methanol dehydrogenase, light scattering and crystallographic studies showed that BA41-TPM behaves as a globular monomeric protein and adopts a conserved Rossmann fold, typically observed in other TPM domain structures. Although the crystal structure reveals the conservation of residues involved in substrate binding, no putative catalytic or intramolecular metal ions were detected. Most important, however, extensive biochemical studies demonstrated that BA41-TPM has hydrolase activity against ADP, ATP, and other di- and triphosphate nucleotides and shares properties of cold-adapted enzymes. The role of BA41 in extracellular ATP-mediated signaling pathways and its occurrence in environmental and pathogenic microorganisms is discussed.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
Tpm Domain
dc.subject
X-Ray Crystallography
dc.subject
Atpase Activity
dc.subject
Ntpdases
dc.subject
Psychrophiles
dc.subject
Cold-Adaptation
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Structural and functional characterization of a cold adapted TPM-domain with ATPase/ADPase activity
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-09-08T20:11:42Z
dc.identifier.eissn
1095-8657
dc.journal.volume
197
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
201-209
dc.journal.pais
Países Bajos
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Cerutti, Maria Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Otero, Lisandro Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Pellizza, Leonardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Klinke, Sebastian. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Aran, Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.journal.title
Journal Of Structural Biology
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1047847716302301
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.jsb.2016.10.010