Aplicaciones de las proteínas inmovilizadas

Abstract

En el presente capítulo se describirán algunas aplicaciones de estas tecnologías a micro escala. Algunas de ellas constituyen aplicaciones preparativas y analíticas importantes para la purificación e identificación de proteínas mediante interacciones molécula-ligando. Ejemplo de ello es la cromatografía de afinidad, la que representa una de las técnicas de mayor resolución utilizadas para la purificación de proteínas. Otros ejemplos son la resonancia superficial de plasmones (BIAcore) y la atenuación de la intensidad de la señal de espectrometría de masas (IF MALDI-TOF MS: intensity fading, matrix-assisted laser desorption ionization, time of fligh, mass spectrometry), útiles para identificar y caracterizar las propiedades estructurales (secuencia aminoácida) y funcionales de las enzimas y sus contrapartes, como pueden ser los inhibidores. Los ejemplos de estos métodos se dirigirán a la purificación e identificación de inhibidores de proteasas (IP) naturales, recombinantes y modificados genéticamente, obtenidos en el Grupo de Proteasas e IP del Centro de Estudios de Proteínas, los que presentan potencialidades de aplicación en la biotecnología, el diagnóstico y la terapéutica. Sus contrapartes moleculares en los organismos vivos son las proteasas, enzimas involucradas en todo el ciclo de vida de los organismos vivos y, por tanto, dianas terapéuticas de gran importancia para numerosas enfermedades sistémicas e infecciosas.