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dc.contributor.author
Carbajal, Agustin
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dc.contributor.author
Chesta, María Eugenia
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dc.contributor.author
Bisig, Carlos Gaston
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dc.contributor.author
Arce, Carlos Angel
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dc.date.available
2017-09-22T19:18:17Z
dc.date.issued
2013-02
dc.identifier.citation
Carbajal, Agustin; Chesta, María Eugenia; Bisig, Carlos Gaston; Arce, Carlos Angel; A novel method for purification of polymerizable tubulin with a high content of the acetylated isotype; Portland Press; Biochemical Journal; 449; 3; 2-2013; 643-648
dc.identifier.issn
0264-6021
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/24990
dc.description.abstract
Tubulin can be acetylated/deacetylated on Lys40 of the α-subunit. Studies of the post-translational acetylation/deacetylation of tubulin using biochemical techniques require tubulin preparations that are enriched in AcTubulin (acetylated tubulin) and (for comparison) preparations lacking AcTubulin. Assembly– disassembly cycling of microtubules gives tubulin preparations that contain little or no AcTubulin. In the present study we demonstrated that this result is owing to the presence of high deacetylating activity in the extracts. This deacetylating activity in rat brain homogenates was inhibited by TSA (Trichostatin A) and tubacin, but not by nicotinamide, indicating that HDAC6 (histone deacetylase 6) is involved. TSA showed no effect on microtubule polymerization or depolymerization. We utilized these properties of TSA to prevent deacetylation during the assembly–disassembly procedure. The effective inhibitory concentration of TSA was 3 μM in the homogenate and 1 μM in the subsequent cycling steps. By comparison with immunopurified AcTubulin, we estimated that ∼64% of the tubulin molecules in the three cycled preparations were acetylated. The protein profiles of these tubulin preparations, as assessed by SDS/PAGE and Coomassie Blue staining, were identical to that of a preparation completely lacking AcTubulin obtained by assembly–disassembly cycles in the absence of TSA. The tyrosination state and in vitro assembly– disassembly kinetics were the same regardless of the degree of acetylation.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Portland Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Acetylated Tubulin
dc.subject
Microtubules
dc.subject
Acetylation
dc.subject
Purification
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
A novel method for purification of polymerizable tubulin with a high content of the acetylated isotype
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-09-21T19:04:03Z
dc.journal.volume
449
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
643-648
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: Carbajal, Agustin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Cs.químicas. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Chesta, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Cs.químicas. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bisig, Carlos Gaston. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Cs.químicas. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Arce, Carlos Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Cs.químicas. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Biochemical Journal
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1042/BJ20121439
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.biochemj.org/content/449/3/643
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