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dc.contributor.author
Arce, Carlos Angel
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dc.contributor.author
Casale, Cesar Horacio
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dc.contributor.author
Barra, Hector
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dc.date.available
2024-08-12T11:56:11Z
dc.date.issued
2008-09
dc.identifier.citation
Arce, Carlos Angel; Casale, Cesar Horacio; Barra, Hector; Submembraneous microtubule cytoskeleton: regulation of ATPases by interaction with acetylated tubulin; Wiley Blackwell Publishing, Inc; Febs Journal; 275; 19; 9-2008; 4664-4674
dc.identifier.issn
1742-464X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/242250
dc.description.abstract
The ATP-hydrolysing enzymes (Na+,K+)-, H+- and Ca2+-ATPase are integral membrane proteins that play important roles in the exchange of ions and nutrients between the exterior and interior of cells, and are involved in signal transduction pathways. Activity of these ATPases is regulated by several specific effectors. Here, we review the regulation of these P-type ATPases by a common effector, acetylated tubulin, which interacts with them and inhibits their enzyme activity. The presence of an acetyl group on Lys40 of a-tubulin is a requirement for the interaction. Stimulation of enzyme activity by different effectors involves the dissociation of tubulin ⁄ATPase complexes. In cultured cells, acetylated tubulin associated with ATPase appears to be a constituent of microtubules. Stabilization of microtubules by taxol blocks association ⁄ dissociation of the complex. Membrane ATPases may function as anchorage sites for microtubules.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Wiley Blackwell Publishing, Inc
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Na,K-ATPase
dc.subject
Tubulin
dc.subject
Membrane
dc.subject
PMCA
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Submembraneous microtubule cytoskeleton: regulation of ATPases by interaction with acetylated tubulin
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-08-08T15:50:42Z
dc.journal.volume
275
dc.journal.number
19
dc.journal.pagination
4664-4674
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: Arce, Carlos Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Casale, Cesar Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Barra, Hector. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Febs Journal
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2008.06615.x
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2008.06615.x
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