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dc.contributor.author
González Montoro, María Ayelén
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dc.contributor.author
Quiroga, Rodrigo
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dc.contributor.author
Maccioni, Hugo Jose Fernando
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dc.contributor.author
Valdez, Javier Esteban
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dc.date.available
2024-08-06T11:25:06Z
dc.date.issued
2009-03
dc.identifier.citation
González Montoro, María Ayelén; Quiroga, Rodrigo; Maccioni, Hugo Jose Fernando; Valdez, Javier Esteban; A novel motif at the C-terminus of palmitoyltransferases is essential for Swf1 and Pfa3 function in vivo; Journal of the Serbian Chemical Society; Biochemical Journal; 419; 2; 3-2009; 301-308
dc.identifier.issn
0264-6021
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/241835
dc.description.abstract
S-acylation (commonly known as palmitoylation) is a widespread post-translational modification that consists of the addition of a lipid molecule to cysteine residues of a protein through a thioester bond. This modification is predominantly mediated by a family of proteins referred to as PATs (palmitoyltransferases). Most PATs are polytopic membrane proteins, with four to six transmembrane domains, a conserved DHHC motif and variable C-and N-terminal regions, that are probably responsible for conferring localization and substrate specificity. There is very little additional information on the structure–function relationship of PATs. Swf1 and Pfa3 are yeast members of the DHHC family of proteins. Swf1 is responsible for the S-acylation of several transmembrane SNAREs (soluble N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein-attachment protein receptors) and other integral membrane proteins. Pfa3 is required for the palmitoylation of Vac8, a protein involved in vacuolar fusion. In the present study we describe a novel 16-amino-acid motif present at the cytosolic C-terminus of PATs, that is required for Swf1 and Pfa3 function in vivo. Within this motif, we have identified a single residue in Swf1, Tyr323, as essential for function, and this is correlated with lack of palmitoylation of Tlg1, a SNARE that is a substrate of Swf1. The equivalent mutation in Pfa3 also affects its function. These mutations are the first phenotype-affecting mutations uncovered that do not lie within the DHHC domain, for these or any other PATs. The motif is conserved in 70% of PATs from all eukaryotic organisms analysed, and may have once been present in all PATs. We have named this motif PaCCT (‘Palmitoyltransferase Conserved C-Terminus’).
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Journal of the Serbian Chemical Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
PALMITOYLATION
dc.subject
SNARE
dc.subject
YEAST
dc.subject
SWF1
dc.subject.classification
Biología Celular, Microbiología
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
A novel motif at the C-terminus of palmitoyltransferases is essential for Swf1 and Pfa3 function in vivo
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-08-05T13:41:33Z
dc.journal.volume
419
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
301-308
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: González Montoro, María Ayelén. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Quiroga, Rodrigo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Maccioni, Hugo Jose Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Valdez, Javier Esteban. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.journal.title
Biochemical Journal
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://portlandpress.com/biochemj/article-abstract/419/2/301/45310/A-novel-motif-at-the-C-terminus-of
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1042/BJ20080921
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