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dc.contributor.author
Cimino, Cecilia Verónica
dc.contributor.author
Liggieri, Constanza Silvina
dc.contributor.author
Priolo, Nora Silvia
dc.contributor.author
Bruno, Mariela Anahí
dc.contributor.author
Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth
dc.date.available
2024-08-05T14:05:34Z
dc.date.issued
2010-06
dc.identifier.citation
Cimino, Cecilia Verónica; Liggieri, Constanza Silvina; Priolo, Nora Silvia; Bruno, Mariela Anahí; Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth; Arctium minus (Hill) Bernh. (Asteraceae) aspartylendopeptidases with potential application in the formulation of nutraceutical products; Instituto de Investigación de las Ciencias Exactas Físicas y Naturales; Molecular Medicinal Chemistry; 21; 6-2010; 11-16
dc.identifier.issn
1666-888X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/241720
dc.description.abstract
Food proteins encrypt bioactive peptides that can be released during gastrointestinal digestion or food processing by enzymatic proteolysis. Flowers of Carduae tribe, family Asteraceae, contain aspartic proteinases with milk clotting activity. Crude enzyme extracts with proteolytic activity were prepared from flowers of Arctium minus at pH 7.0, and were partially purified and characterized. Optimun bovine milk clotting activity was achieved with CaCl2 30 mM at 35 ºC. Inhibition of milk clotting activity was only promoted by pepstatin A, a highly selective inhibitor for aspartic peptidases. Analysis of crude extract by isoelectric focusing and zymogram showed an unique active band (pI 5.0). Molecular exclusion chromatography (Sephadex G-25 Fine) was employed to eliminate pigments and phenolic compounds, in order to obtain the partially purified extract (EE). Whey bovine hydrolyzates were performed with EE and analyzed by SDS-PAGE. Hydrolyzed whey was ultrafiltrated, and low molecular fractions (peptide mass ≤ 3000 Da) showed angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibitory activity. Therefore, these peptides with antihypertensive activity could be potentially used in food industry for formulation of nutraceutical products.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Instituto de Investigación de las Ciencias Exactas Físicas y Naturales
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ASPARTIC PROTEASE
dc.subject
ASTERACEAE
dc.subject
WHEY HYDROLYZATE
dc.subject
ACE INHIBITORY ACTIVITY
dc.subject.classification
Tecnologías que involucran la identificación de ADN, proteínas y enzimas, y cómo influyen en el conjunto de enfermedades y mantenimiento del bienestar
dc.subject.classification
Biotecnología de la Salud
dc.subject.classification
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
dc.title
Arctium minus (Hill) Bernh. (Asteraceae) aspartylendopeptidases with potential application in the formulation of nutraceutical products
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-08-01T12:01:59Z
dc.journal.volume
21
dc.journal.pagination
11-16
dc.journal.pais
Argentina
dc.journal.ciudad
Buenos Aires
dc.description.fil
Fil: Cimino, Cecilia Verónica. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Liggieri, Constanza Silvina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Priolo, Nora Silvia. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bruno, Mariela Anahí. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
dc.journal.title
Molecular Medicinal Chemistry
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.idecefyn.com.ar/MMC21PDF/vol_21__january.htm
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