Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author
Faillace, Maria Paula
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Ortiz, Joaquin
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Rocco, Leandro
dc.contributor.author
Bernabeu, Ramon Oscar
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.date.available
2024-08-01T13:43:07Z
dc.date.issued
2024-01
dc.identifier.citation
Faillace, Maria Paula; Ortiz, Joaquin; Rocco, Leandro; Bernabeu, Ramon Oscar; Histone Methyltransferase G9a Plays an Essential Role on Nicotine Preference in Zebrafish; Humana Press; Molecular Neurobiology; 1-2024; 1-19
dc.identifier.issn
0893-7648
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/241479
dc.description.abstract
AbstractPsychostimulants regulate behavioral responses in zebrafish via epigenetic mechanisms. We have previously shown that DNAmethylation and histone deacetylase (HDAC) inhibition abolish nicotine-induced conditioned place preference (CPP) but littleis known about the role of histone methylation in addictive-like behaviors. To assess the influence of histone methylation onnicotine-CPP, zebrafish were treated with a histone (H3) lysine-9 (K9) dimethyltransferase G9a/GLP inhibitor, BIX-01294(BIX), which was administered before conditioning sessions. We observed a dual effect of the inhibitor BIX: at high dosesinhibited while at low doses potentiated nicotine reward. Transcriptional expression of α6 and α7 subunits of the nicotinicacetylcholine receptor and of G9a, DNA methyl transferase-3, and HDAC-1 was upregulated in zebrafish with positive scoresfor nicotine-CPP. Changes in relative levels of these mRNA molecules reflected the effects of BIX on nicotine reward. BIXtreatment per sé did not affect transcriptional levels of epigenetic enzymes that regulate trimethylation or demethylation ofH3. BIX reduced H3K9me2 protein levels in a dose-dependent manner in key structures of the reward pathway. Thus, ourfindings indicated that different doses of BIX differentially affect nicotine CPP via strong or weak inhibition of G9a/GLPactivity. Additionally, we found that the lysine demethylase inhibitor daminozide abolished nicotine-CPP and drug seeking.Our data demonstrate that H3 methylation catalyzed by G9a/GLP is involved in nicotine-CPP induction. Dimethylation ofK9 at H3 is an important epigenetic modification that should be considered as a potential therapeutic target to treat nicotinereward and perhaps other drug addictions.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Humana Press
![Confianza no establecida para este valor](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
BIX-01294
dc.subject
Conditioned place preference
dc.subject
Epigenetic regulation
dc.subject
G9a/GLP complex
dc.subject
Histone lysine methylation
dc.subject
Nicotine
dc.subject
nAchR α-subunits.
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.title
Histone Methyltransferase G9a Plays an Essential Role on Nicotine Preference in Zebrafish
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-08-01T13:28:40Z
dc.journal.pagination
1-19
dc.journal.pais
Estados Unidos
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.description.fil
Fil: Faillace, Maria Paula. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Ciencias Fisiológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ortiz, Joaquin. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Ciencias Fisiológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rocco, Leandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Ciencias Fisiológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bernabeu, Ramon Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Ciencias Fisiológicas; Argentina
dc.journal.title
Molecular Neurobiology
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1007/s12035-024-03961-8
Archivos asociados