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dc.contributor.author
Gomez Yanes, Ana C.
dc.contributor.author
Moreno Cordova, Elena N.
dc.contributor.author
Garcia Orozco, Karina D.
dc.contributor.author
Laino, Aldana
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dc.contributor.author
Islas Osuna, Maria A.
dc.contributor.author
Lopez Zavala, Alonso A.
dc.contributor.author
Valenzuela, Jesus G.
dc.contributor.author
Sotelo Mundo, Rogerio Rafael
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dc.date.available
2024-07-26T11:15:49Z
dc.date.issued
2022-10
dc.identifier.citation
Gomez Yanes, Ana C.; Moreno Cordova, Elena N.; Garcia Orozco, Karina D.; Laino, Aldana; Islas Osuna, Maria A.; et al.; The Arginine Kinase from the Tick Rhipicephalus sanguineus Is an Efficient Biocatalyst; MDPI; Catalysts; 12; 10; 10-2022; 1-13
dc.identifier.issn
2073-4344
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/240944
dc.description.abstract
Arginine kinase (AK) is a reversible enzyme that regulates invertebrates’ phosphagenarginine phosphate levels. AK also elicits an immune response in humans, and it is a major foodallergen in crustacea and may be a target for novel antiparasitic drugs. Although AK has beenprimarily described in the shrimp, it is also present in other invertebrates, such as the brown tickRhipicephalus sanguineus (Rs), the vector for Rocky Mountain Spotted Fever. Here we report theenzymatic activity and the crystal structure of AK from Rhipicephalus sanguineus (RsAK) in an openconformation without substrate or ligands and a theoretical structure of RsAK modeled bound withthe substrate/product (Arg-ADP) in a closed conformation. The Michaelis-Menten kinetics confirmedthat RsAK is an efficient biocatalyst due to its high kcat/Km parameter. The recombinant enzymewas expressed in bacteria and purified to a 20 mg/L culture yield. AK is an essential enzyme ininvertebrates. Future work will be focused on the RsAK enzymatic inhibition that may lead to novelstrategies to control this pest, a burden to animal and human health.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
MDPI
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
ARGININE KINASE
dc.subject
ENZIME
dc.subject
ALLLERGEN
dc.subject
TICK
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The Arginine Kinase from the Tick Rhipicephalus sanguineus Is an Efficient Biocatalyst
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-07-25T14:27:54Z
dc.journal.volume
12
dc.journal.number
10
dc.journal.pagination
1-13
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.description.fil
Fil: Gomez Yanes, Ana C.. Centro de Investigación E/alimentos y Desarrollo A.c; México
dc.description.fil
Fil: Moreno Cordova, Elena N.. Centro de Investigación E/alimentos y Desarrollo A.c; México
dc.description.fil
Fil: Garcia Orozco, Karina D.. Centro de Investigación E/alimentos y Desarrollo A.c; México
dc.description.fil
Fil: Laino, Aldana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Islas Osuna, Maria A.. Centro de Investigación E/alimentos y Desarrollo A.c; México
dc.description.fil
Fil: Lopez Zavala, Alonso A.. Universidad de Sonora; México
dc.description.fil
Fil: Valenzuela, Jesus G.. Universidad de Sonora; México
dc.description.fil
Fil: Sotelo Mundo, Rogerio Rafael. Centro de Investigación E/alimentos y Desarrollo A.c; México
dc.journal.title
Catalysts
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.3390/catal12101178
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