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dc.contributor.author
Salinas, Sergio R.
dc.contributor.author
Petruk, Ariel Alcides
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dc.contributor.author
Brukman, Nicolás Gastón
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dc.contributor.author
Bianco, Maria Isabel
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dc.contributor.author
Jacobs, Melisa
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dc.contributor.author
Marti, Marcelo Adrian
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dc.contributor.author
Ielpi, Luis
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dc.date.available
2017-09-12T18:03:32Z
dc.date.issued
2016-06
dc.identifier.citation
Salinas, Sergio R.; Petruk, Ariel Alcides; Brukman, Nicolás Gastón; Bianco, Maria Isabel; Jacobs, Melisa; et al.; Binding of the substrate UDPglucuronic acid induces conformational changes in the xanthan gum glucuronosyltransferase; Oxford University Press; Protein Engineering Design & Selection; 29; 6; 6-2016; 197-207
dc.identifier.issn
1741-0126
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/24035
dc.description.abstract
GumK is a membrane-associated glucuronosyltransferase of Xanthomonas campestris that is involved in xanthan gum biosynthesis. GumK belongs to the inverting GT-B superfamily and catalyzes the transfer of a glucuronic acid (GlcA) residue from uridine diphosphate (UDP)-GlcA (UDP-GlcA) to a lipid-PP-trisaccharide embedded in the membrane of the bacteria. The structure of GumK was previously described in its apo- and UDP-bound forms, with no significant conformational differences being observed. Here, we study the behavior of GumK toward its donor substrate UDP-GlcA. Turbidity measurements revealed that the interaction of GumK with UDP-GlcA produces aggregation of protein molecules under specific conditions. Moreover, limited proteolysis assays demonstrated protection of enzymatic digestion when UDP-GlcA is present, and this protection is promoted by substrate binding. Circular dichroism spectroscopy also revealed changes in the GumK tertiary structure after UDP-GlcA addition. According to the obtained emission fluorescence results, we suggest the possibility of exposure of hydrophobic residues upon UDP-GlcA binding. We present in silico-built models of GumK complexed with UDP-GlcA as well as its analogs UDP-glucose and UDP-galacturonic acid. Through molecular dynamics simulations, we also show that a relative movement between the domains appears to be specific and to be triggered by UDP-GlcA. The results presented here strongly suggest that GumK undergoes a conformational change upon donor substrate binding, likely bringing the two Rossmann fold domains closer together and triggering a change in the N-terminal domain, with consequent generation of the acceptor substrate binding site.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Oxford University Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Conformational Change
dc.subject
Glycosyltransferase
dc.subject
Gumk
dc.subject
Membrane Monotopic Protein
dc.subject
Xanthan
dc.subject
Molecular Dynamics Simulation
dc.subject
Polysaccharides Bacterial
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Binding of the substrate UDPglucuronic acid induces conformational changes in the xanthan gum glucuronosyltransferase
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-08-31T20:31:00Z
dc.identifier.eissn
1741-0134
dc.journal.volume
29
dc.journal.number
6
dc.journal.pagination
197-207
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Oxford
dc.description.fil
Fil: Salinas, Sergio R.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Petruk, Ariel Alcides. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.description.fil
Fil: Brukman, Nicolás Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bianco, Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Jacobs, Melisa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marti, Marcelo Adrian. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ielpi, Luis. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.journal.title
Protein Engineering Design & Selection
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://academic.oup.com/peds/article-lookup/doi/10.1093/protein/gzw007
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzw007
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/pmid/27099353
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