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dc.contributor.author
Campetelli, Alexis Nazareno
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dc.contributor.author
Monesterolo, Noelia Edith
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dc.contributor.author
Previtali, Gabriela
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dc.contributor.author
Santander, Verónica Silvina
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dc.contributor.author
Amaiden, Marina Rafaela
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dc.contributor.author
Arce, Carlos Angel
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dc.contributor.author
Valdez, Javier Esteban
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dc.contributor.author
Casale, Cesar Horacio
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dc.date.available
2017-09-06T18:41:26Z
dc.date.issued
2013-03
dc.identifier.citation
Campetelli, Alexis Nazareno; Monesterolo, Noelia Edith; Previtali, Gabriela; Santander, Verónica Silvina; Amaiden, Marina Rafaela; et al.; Activation of H+-ATPase by glucose in Saccharomyces cerevisiae involves a membrane serine protease; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta- General Subjects; 1830; 6; 3-2013; 3593-3603
dc.identifier.issn
0304-4165
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/23715
dc.description.abstract
Background: Glucose induces H+-ATPase activation in Saccharomyces cerevisiae. Our previous study showed that (i) S. cerevisiae plasma membrane H+-ATPase forms a complex with acetylated tubulin (AcTub), resulting in inhibition of the enzyme activity; (ii) exogenous glucose addition results in the dissociation of the complex and recovery of the enzyme activity. Methods: We used classic biochemical and molecular biology tools in order to identify the key components in the mechanism that leads to H+-ATPase activation after glucose treatment. Results: We demonstrate that glucose-induced dissociation of the complex is due to pH-dependent activation of a protease that hydrolyzes membrane tubulin. Biochemical analysis identified a serine protease with a kDa of 35–40 and an isoelectric point between 8 and 9. Analysis of several knockout yeast strains led to the detection of Lpx1p as the serine protease responsible of tubulin proteolysis. When lpx1Δ cells were treated with glucose, tubulin was not degraded, the AcTub/H+-ATPase complex did not undergo dissociation, and H+-ATPase activation was significantly delayed. Conclusion: Our findings indicate that the mechanism of H+-ATPase activation by glucose involves a decrease in the cytosolic pH and consequent activation of a serine protease that hydrolyzes AcTub, accelerating the process of the AcTub/H+-ATPase complex dissociation and the activation of the enzyme. General significance: Our data sheds light into the mechanism by which acetylated tubulin dissociates from the yeast H+-ATPase, identifying a degradative step that remained unknown. This finding also proposes an indirect way to pharmacologically regulate yeast H+-ATPase activity and open the question about mechanistic similarities with other higher eukaryotes.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
H+-Atpase
dc.subject
Tubulin
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Activation of H+-ATPase by glucose in Saccharomyces cerevisiae involves a membrane serine protease
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-08-30T13:54:02Z
dc.journal.volume
1830
dc.journal.number
6
dc.journal.pagination
3593-3603
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Campetelli, Alexis Nazareno. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Monesterolo, Noelia Edith. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Previtali, Gabriela. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Santander, Verónica Silvina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Amaiden, Marina Rafaela. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Arce, Carlos Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Cs.químicas. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Valdez, Javier Esteban. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Cs.químicas. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Casale, Cesar Horacio. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta- General Subjects
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.03.012
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304416513000901
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