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Artículo

Disorder transitions and conformational diversity cooperatively modulate biological function in proteins

Zea, Diego JavierIcon ; Monzón, AlexanderIcon ; Gonzalez, Claudia; Fornasari, Maria SilvinaIcon ; Tosatto, Silvio C. E.; Parisi, Gustavo DanielIcon
Fecha de publicación: 04/2016
Editorial: Wiley Blackwell Publishing, Inc
Revista: Protein Science
ISSN: 0961-8368
e-ISSN: 1469-896X
Idioma: Inglés
Tipo de recurso: Artículo publicado
Clasificación temática:
Bioquímica y Biología Molecular

Resumen

Structural differences between conformers sustain protein biological function. Here, we studied in a large dataset of 745 intrinsically disordered proteins, how ordered-disordered transitions modulate structural differences between conformers as derived from crystallographic data. We found that almost 50% of the proteins studied show no transitions and have low conformational diversity while the rest show transitions and a higher conformational diversity. In this last subset, 60% of the proteins become more ordered after ligand binding, while 40% more disordered. As protein conformational diversity is inherently connected with protein function our analysis suggests differences in structure-function relationships related to order-disorder transitions.
Palabras clave: Disorder , Conformational Diversity , Protein Function , Transitions
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info:eu-repo/semantics/openAccess Excepto donde se diga explícitamente, este item se publica bajo la siguiente descripción: Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 2.5 Unported (CC BY-NC-SA 2.5)
Identificadores
URI: http://hdl.handle.net/11336/23621
URL: http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pro.2931/abstract
URL: http://dx.doi.org/10.1002/pro.2931
Colecciones
Articulos(IIBBA)
Articulos de INST.DE INVEST.BIOQUIMICAS DE BS.AS(I)
Citación
Zea, Diego Javier; Monzón, Alexander; Gonzalez, Claudia; Fornasari, Maria Silvina; Tosatto, Silvio C. E.; et al.; Disorder transitions and conformational diversity cooperatively modulate biological function in proteins; Wiley Blackwell Publishing, Inc; Protein Science; 25; 6; 4-2016; 1138-1146
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