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dc.contributor.author
González Bardeci, Nicolás Diego
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dc.contributor.author
Caramelo, Julio Javier
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dc.contributor.author
Blumenthal, Donald K.
dc.contributor.author
Rinaldi, Jimena Julieta
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dc.contributor.author
Rossi, Silvia
dc.contributor.author
Moreno, Silvia Margarita
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dc.date.available
2017-09-04T19:55:27Z
dc.date.issued
2015-12
dc.identifier.citation
González Bardeci, Nicolás Diego; Caramelo, Julio Javier; Blumenthal, Donald K.; Rinaldi, Jimena Julieta; Rossi, Silvia; et al.; The PKA regulatory subunit from yeast forms a homotetramer: Low-resolution structure of the N-terminal oligomerization domain; Elsevier; Journal Of Structural Biology; 193; 2; 12-2015; 141-154
dc.identifier.issn
1047-8477
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/23615
dc.description.abstract
The cAMP dependent protein kinase (PKA) is a key enzyme involved in many cellular processes in eukaryotes. In mammals, the regulatory (R) subunit localises the catalytic (C) subunit to specific subcellular sites through the interaction of its N-terminal homodimeric docking and dimerization (D/D) domain with specific scaffold proteins. The structure of the D/D domain has been extensively studied in mammals, but there is little information from non-mammalian species. In this work, we present the structural analysis of the D/D domain of Bcy1, the R subunit of PKA from Saccharomyces cerevisiae. Using chemical crosslinking experiments and static light scattering measurements we found that this R subunit forms a tetramer in solution, unlike its dimeric mammalian counterparts. We determined that the D/D domain is responsible for this unusual oligomeric state. Using biophysical techniques including size-exclusion chromatography, sucrose gradient sedimentation, small angle X-ray scattering (SAXS), and circular dichroism, we performed a detailed structural characterization of the tetrameric D/D domain of Bcy1. We used homology modelling in combination with computer-aided docking methods and ab initio SAXS modelling methods to develop structural models for the D/D domain tetramer. The models consist of two homodimers with a canonical D/D domain fold that generate a dimer of dimers with novel putative interaction surfaces. These findings indicate that the oligomerization states of PKA R subunits is more diverse than previously thought, and suggest that this might allow some forms of PKA to interact with a wide range of intracellular partners.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Pka
dc.subject
Saccharomyces Cerevisiae
dc.subject
Bcy1
dc.subject
Dd
dc.title
The PKA regulatory subunit from yeast forms a homotetramer: Low-resolution structure of the N-terminal oligomerization domain
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-08-29T15:38:09Z
dc.identifier.eissn
1095-8657
dc.journal.volume
193
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
141-154
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: González Bardeci, Nicolás Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Caramelo, Julio Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Blumenthal, Donald K.. University of Utah; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Rinaldi, Jimena Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rossi, Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Moreno, Silvia Margarita. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.journal.title
Journal Of Structural Biology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1047847715301088
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2015.12.001
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