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dc.contributor.author
Chamorro Aguirre, Estefania
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dc.contributor.author
Gaveglio, Virginia Lucía
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dc.contributor.author
Pascual, Ana Clara
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dc.contributor.author
Pasquaré, Susana Juana
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dc.date.available
2024-03-21T10:01:18Z
dc.date.issued
2023-12-18
dc.identifier.citation
Chamorro Aguirre, Estefania; Gaveglio, Virginia Lucía; Pascual, Ana Clara; Pasquaré, Susana Juana; The Metabolism of 2-arachidonoylglycerol in Rod Outer Segments Is Modulated by Proteins Involved in the Phototransduction Process; Springer; Molecular Neurobiology; 1-12; 18-12-2023; 1-12
dc.identifier.issn
0893-7648
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/231091
dc.description.abstract
We previously reported that 2-arachidonoylglycerol (2-AG) synthesis by diacylglycerol lipase (DAGL) and lysophosphatidate phosphohydrolase (LPAP) and hydrolysis by monoacylglycerol lipase (MAGL) in rod outer segments (ROS) from bovine retina were diferently modifed by light applied to the retina. Based on these fndings, the aim of the present research was to evaluate whether 2-AG metabolism could be modulated by proteins involved in the visual process. To this end, ROS kept in darkness (DROS) or obtained in darkness and then subjected to light (BROS) were treated with GTPγS and GDPβS, or with low and moderate ionic strength bufers for detaching soluble and peripheral proteins, or soluble proteins, respectively. Only DAGL activity was stimulated by the application of light to the ROS. GTPγS-stimulated DAGL activity in DROS reached similar values to that observed in BROS. The studies using diferent ionic strength show that (1) the highest decrease in DROS DAGL activity was observed when both phosphodiesterase (PDE) and transducin α (Tα) are totally membraneassociated; (2) the decrease in BROS DAGL activity does not depend on PDE association to membrane, and that (3) MAGL activity decreases, both in DROS and BROS, when PDE is not associated to the membrane. Our results indicate that the bioavailability of 2-AG under light conditions is favored by G protein-stimulated increase in DAGL activity and hindered principally by Tα/PDE association with the ROS membrane, which decreases DAGL activity.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Springer
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights
Atribución-NoComercial-CompartirIgual 2.5 Argentina (CC BY-NC-SA 2.5 AR)
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
2-ARACHIDONOYLGLYCEROL METABOLISM
dc.subject
PHOSPHODIESTERASE
dc.subject
PHOTOTRANSDUCTION
dc.subject
ROD OUTER SEGMENT
dc.subject
TRANSDUCIN
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The Metabolism of 2-arachidonoylglycerol in Rod Outer Segments Is Modulated by Proteins Involved in the Phototransduction Process
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-03-15T14:37:52Z
dc.identifier.eissn
1559-1182
dc.journal.number
1-12
dc.journal.pagination
1-12
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Chamorro Aguirre, Estefania. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gaveglio, Virginia Lucía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
dc.description.fil
Fil: Pascual, Ana Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
dc.description.fil
Fil: Pasquaré, Susana Juana. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina
dc.journal.title
Molecular Neurobiology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://link.springer.com/10.1007/s12035-023-03873-z
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1007/s12035-023-03873-z
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