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dc.contributor.author
Vilcaes, Aldo Alejandro
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dc.contributor.author
Torres Demichelis, Vanina Andrea
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dc.contributor.author
Daniotti, Jose Luis
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dc.date.available
2024-03-13T09:38:35Z
dc.date.issued
2011-09-09
dc.identifier.citation
Vilcaes, Aldo Alejandro; Torres Demichelis, Vanina Andrea; Daniotti, Jose Luis; Trans-activity of plasma membrane-associated ganglioside sialyltransferase in mammalian cells; American Society for Biochemistry and Molecular Biology; Journal of Biological Chemistry (online); 286; 36; 9-9-2011; 31437-31446
dc.identifier.issn
0021-9258
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/230262
dc.description.abstract
Gangliosides are acidic glycosphingolipids that contain sialicacid residues and are expressed in nearly all vertebrate cells.They are synthesized at the Golgi complex by a combination ofglycosyltransferase activities followed by vesicular delivery tothe plasma membrane, where they participate in a variety ofphysiological as well as pathological processes. Recently, a numberof enzymes of ganglioside anabolism and catabolism havebeen shown to be associated with the plasma membrane. In particular,it was observed that CMP-NeuAc:GM3 sialyltransferase(Sial-T2) is able to sialylate GM3 at the plasma membrane (ciscatalyticactivity). In this work, we demonstrated that plasmamembrane-integrated ecto-Sial-T2 also displays a trans-catalyticactivity at the cell surface of epithelial and melanoma cells.By using a highly sensitive enzyme-linked immunosorbent assaycombined with confocal fluorescence microscopy, we observedthat ecto-Sial-T2 was able to sialylate hydrophobically or covalentlyimmobilized GM3 onto a solid surface. More interestingly,we observed that ecto-Sial-T2 was able to sialylate GM3exposed on the membrane of neighboring cells by using both theexogenous and endogenous donor substrate (CMP-N-acetylneuraminicacid) available at the extracellular milieu. In addition,the trans-activity of ecto-Sial-T2 was considerably reducedwhen the expression of the acceptor substrate was inhibited byusing a specific inhibitor of biosynthesis of glycolipids, indicatingthe lipidic nature of the acceptor. Our findings provide thefirst direct evidence that an ecto-sialyltransferase is able totrans-sialylate substrates exposed in the plasma membranefrom mammalian cells, which represents a novel insight into themolecular events that regulate the local glycosphingolipidcomposition.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Society for Biochemistry and Molecular Biology
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
GLYCOSYLTRANSFERASES
dc.subject
GANGLIOSIDES
dc.subject
PLASMA MEMBRANE
dc.subject
ECTO SYALYLTRANSFERASES
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Trans-activity of plasma membrane-associated ganglioside sialyltransferase in mammalian cells
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-03-05T13:22:02Z
dc.identifier.eissn
1083-351X
dc.journal.volume
286
dc.journal.number
36
dc.journal.pagination
31437-31446
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.description.fil
Fil: Vilcaes, Aldo Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Torres Demichelis, Vanina Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Daniotti, Jose Luis. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Journal of Biological Chemistry (online)
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0021925820722532
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1074/jbc.M111.257196
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