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dc.contributor.author
Giolito, Maria Luz
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dc.contributor.author
Bigliani, Gonzalo Yamil
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dc.contributor.author
Meinero, Rocio del Milagro
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dc.contributor.author
Valdez, Javier Esteban
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dc.date.available
2024-03-11T11:13:36Z
dc.date.issued
2023-12
dc.identifier.citation
Giolito, Maria Luz; Bigliani, Gonzalo Yamil; Meinero, Rocio del Milagro; Valdez, Javier Esteban; Palmitoylation of CYSTM (CYSPD) proteins in yeast; American Society for Biochemistry and Molecular Biology; Journal of Biological Chemistry (online); 300; 2; 12-2023; 1-15
dc.identifier.issn
0021-9258
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/229933
dc.description.abstract
A superfamily of proteins called cysteine transmembrane is widely distributed across eukaryotes. These small proteins are characterized by the presence of a conserved motif at the C-terminal region, rich in cysteines, that has been annotated as a transmembrane domain. Orthologs of these proteins have been involved in resistance to pathogens and metal detoxification. The yeast members of the family are YBR016W, YDL012C, YDR034W-B, and YDR210W. Here, we begin the characterization of these proteins at the molecular level and show that Ybr016w, Ydr034w-b, and Ydr210w are palmitoylated proteins. Protein S-acylation or palmitoylation, is a posttranslational modification that consists of the addition of long-chain fatty acids to cysteine residues. We provide evidence that Ybr016w, Ydr210w, and Ydr034w-b are localized to the plasma membrane and exhibit varying degrees of polarity toward the daughter cell, which is dependent on endocytosis and recycling. We suggest the names CPP1, CPP2, and CPP3 (C terminally palmitoylated protein) for YBR016W, YDR210W, and YDR034W-B, respectively. We show that palmitoylation is responsible for the binding of these proteins to the membrane indicating that the cysteine transmembrane on these proteins is not a transmembrane domain. We propose renaming the C-terminal cysteine-rich domain as cysteine-rich palmitoylated domain. Loss of the palmitoyltransferase Erf2 leads to partial degradation of Ybr016w (Cpp1), whereas in the absence of the palmitoyltransferase Akr1, members of this family are completely degraded. For Cpp1, we show that this degradation occurs via the proteasome in an Rsp5-dependent manner, but is not exclusively due to a lack of Cpp1 palmitoylation.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Society for Biochemistry and Molecular Biology
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
AKR1
dc.subject
CYSPD
dc.subject
CYSTM
dc.subject
ERF2
dc.subject
PALMITOYLATION
dc.subject
YEAST
dc.subject.classification
Biología Celular, Microbiología
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Palmitoylation of CYSTM (CYSPD) proteins in yeast
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-03-05T13:10:50Z
dc.identifier.eissn
1083-351X
dc.journal.volume
300
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
1-15
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.description.fil
Fil: Giolito, Maria Luz. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bigliani, Gonzalo Yamil. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Meinero, Rocio del Milagro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Valdez, Javier Esteban. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Journal of Biological Chemistry (online)
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.jbc.2023.105609
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