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dc.contributor.author
Ferrari, Mariana Lucia
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dc.contributor.author
Gomez, Guillermo Alberto
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dc.contributor.author
Maccioni, Hugo Jose Fernando
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dc.date.available
2024-03-08T15:19:43Z
dc.date.issued
2012-06
dc.identifier.citation
Ferrari, Mariana Lucia; Gomez, Guillermo Alberto; Maccioni, Hugo Jose Fernando; Spatial organization and stoichiometry of N-terminal domain-mediated glycosyltransferase complexes in Golgi membranes determined by fret microscopy; Springer/Plenum Publishers; Neurochemical Research; 37; 6; 6-2012; 1325-1334
dc.identifier.issn
0364-3190
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/229876
dc.description.abstract
The functional link between glycolipid glycosyltransferases (GT) relies on the ability of these proteins to form organized molecular complexes. The organization, stoichiometry and composition of these complexes may impact their sorting properties, sub-Golgi localization, and may determine relative efficiency of GT in different glycolipid biosynthetic pathways. In this work, by using Förster resonance energy transfer microscopy in live CHO-K1 cells, we investigated homo- and hetero-complex formation by different GT as well as their spatial organization and molecular stoichiometry on Golgi membranes. We find that GalNAcT and GalT2 Ntd are able to form hetero-complexes in a 1:2 molar ratio at the trans-Golgi network and that GalT2 but not GalNAcT forms homo-complexes. Also, GalNAcT/GalT2 complexes exhibit a stable behavior reflected by its clustered lateral organization. These results reveals that particular topological organization of GTs may have functional implications in determining the composition of glycolipids in cellular membranes.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Springer/Plenum Publishers
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Glycosyltransferase topology
dc.subject
Golgi complex
dc.subject
FRET Microscopy
dc.subject
Ganglioside synthesis
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Spatial organization and stoichiometry of N-terminal domain-mediated glycosyltransferase complexes in Golgi membranes determined by fret microscopy
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-03-05T13:20:05Z
dc.journal.volume
37
dc.journal.number
6
dc.journal.pagination
1325-1334
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
New York
dc.description.fil
Fil: Ferrari, Mariana Lucia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gomez, Guillermo Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Maccioni, Hugo Jose Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Neurochemical Research
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://link.springer.com/article/10.1007/s11064-012-0741-1
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1007/s11064-012-0741-1
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