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Renna, Felipe Javier
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dc.contributor.author
Enriqué Steinberg, Juliana Haydeé
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dc.contributor.author
González, Claudio Daniel
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Manifava, Maria
dc.contributor.author
Tadic, Mariana S.
dc.contributor.author
Orquera, Tamara
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Vecino, Carolina Veronica
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Ropolo, Alejandro Javier
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dc.contributor.author
Guardavaccaro, Daniele
dc.contributor.author
Rossi, Mario
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dc.contributor.author
Ktistakis, Nicholas
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dc.contributor.author
Vaccaro, Maria Ines
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dc.date.available
2024-02-22T11:01:25Z
dc.date.issued
2023-08
dc.identifier.citation
Renna, Felipe Javier; Enriqué Steinberg, Juliana Haydeé; González, Claudio Daniel; Manifava, Maria; Tadic, Mariana S.; et al.; Ubiquitination Is a Novel Post-Translational Modification of VMP1 in Autophagy of Human Tumor Cells; Multidisciplinary Digital Publishing Institute; International Journal of Molecular Sciences; 24; 16; 8-2023; 1-22
dc.identifier.issn
1422-0067
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/227934
dc.description.abstract
Autophagy is a tightly regulated catabolic process involved in the degradation and recycling of proteins and organelles. Ubiquitination plays an important role in the regulation of autophagy. Vacuole Membrane Protein 1 (VMP1) is an essential autophagy protein. The expression of VMP1 in pancreatic cancer stem cells carrying the activated Kirsten rat sarcoma viral oncogene homolog (KRAS) triggers autophagy and enables therapy resistance. Using biochemical and cellular approaches, we identified ubiquitination as a post-translational modification of VMP1 from the initial steps in autophagosome biogenesis. VMP1 remains ubiquitinated as part of the autophagosome membrane throughout autophagic flux until autolysosome formation. However, VMP1 is not degraded by autophagy, nor by the ubiquitin–proteasomal system. Mass spectrometry and immunoprecipitation showed that the cell division cycle protein cdt2 (Cdt2), the substrate recognition subunit of the E3 ligase complex associated with cancer, cullin–RING ubiquitin ligase complex 4 (CRL4), is a novel interactor of VMP1 and is involved in VMP1 ubiquitination. VMP1 ubiquitination decreases under the CRL inhibitor MLN4924 and increases with Cdt2 overexpression. Moreover, VMP1 recruitment and autophagosome formation is significantly affected by CRL inhibition. Our results indicate that ubiquitination is a novel post-translational modification of VMP1 during autophagy in human tumor cells. VMP1 ubiquitination may be of clinical relevance in tumor-cell-therapy resistance.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Multidisciplinary Digital Publishing Institute
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
AUTOPHAGOSOME
dc.subject
DFCP1
dc.subject
TUMOR CELLS
dc.subject
VMP1
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Ubiquitination Is a Novel Post-Translational Modification of VMP1 in Autophagy of Human Tumor Cells
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-02-20T12:34:29Z
dc.journal.volume
24
dc.journal.number
16
dc.journal.pagination
1-22
dc.journal.pais
Suiza
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dc.journal.ciudad
Basel
dc.description.fil
Fil: Renna, Felipe Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular. Universidad de Buenos Aires. Facultad Medicina. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Enriqué Steinberg, Juliana Haydeé. Universita Di Verona / Dipartimento Di Biotecnologie; Italia. Universidad Austral. Facultad de Ciencias Biomédicas. Instituto de Investigaciones en Medicina Traslacional. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones en Medicina Traslacional; Argentina
dc.description.fil
Fil: González, Claudio Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular. Universidad de Buenos Aires. Facultad Medicina. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Manifava, Maria. The Babraham Institute; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Tadic, Mariana S.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular. Universidad de Buenos Aires. Facultad Medicina. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Orquera, Tamara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular. Universidad de Buenos Aires. Facultad Medicina. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vecino, Carolina Veronica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular. Universidad de Buenos Aires. Facultad Medicina. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ropolo, Alejandro Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular. Universidad de Buenos Aires. Facultad Medicina. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Guardavaccaro, Daniele. Universita di Verona; Italia
dc.description.fil
Fil: Rossi, Mario. Universidad Austral. Facultad de Ciencias Biomédicas. Instituto de Investigaciones en Medicina Traslacional. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones en Medicina Traslacional; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ktistakis, Nicholas. Signalling Programme, The Babraham Institute; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Vaccaro, Maria Ines. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular. Universidad de Buenos Aires. Facultad Medicina. Instituto de Bioquímica y Medicina Molecular; Argentina
dc.journal.title
International Journal of Molecular Sciences
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.mdpi.com/1422-0067/24/16/12981
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.3390/ijms241612981
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