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dc.contributor.author
Recoulat Angelini, Alvaro Agustin
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dc.contributor.author
Incicco, Juan Jeremías
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dc.contributor.author
Melian, Noelia Agostina
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dc.contributor.author
Gonzalez Flecha, Francisco Luis
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dc.date.available
2024-02-21T14:11:18Z
dc.date.issued
2023-09
dc.identifier.citation
Recoulat Angelini, Alvaro Agustin; Incicco, Juan Jeremías; Melian, Noelia Agostina; Gonzalez Flecha, Francisco Luis; Susceptibility of Cu(I) transport ATPases to sodium dodecyl sulfate. Relevance of the composition of the micellar phase; Elsevier Science Inc.; Archives of Biochemistry and Biophysics; 745; 9-2023; 1-24
dc.identifier.issn
0003-9861
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/227818
dc.description.abstract
Sodium dodecyl sulfate (SDS) is a well-known protein denaturing agent. A less known property of this detergent is that it can activate or inactivate some enzymes at sub-denaturing concentrations. In this work we explore the effect of SDS on the ATPase activity of a hyper-thermophilic and a mesophilic Cu(I) ATPases reconstituted in mixed micelles of phospholipids and a non-denaturing detergent. An iterative procedure was used to evaluate the partition of SDS between the aqueous and the micellar phases, allowing to determine the composition of micelles prepared from phospholipid/detergent mixtures. The incubation of enzymes with SDS in the presence of different amounts of phospholipids reveals that higher SDS concentrations are required to obtain the same degree of inactivation when the initial concentration of phospholipids is increased. Remarkably, we found that, if represented as a function of the mole fraction of SDS in the micelle, the degree of inactivation obtained at different amounts of amphiphiles converges to a single inactivation curve. To interpret this result, we propose a simple model involving active and inactive enzyme molecules in equilibrium. This model allowed us to estimate the Gibbs free energy change for the inactivation process and its derivative with respect to the mole fraction of SDS in the micellar phase, the latter being a measure of the susceptibility of the enzyme to SDS. Our results showed that the inactivation free energy changes are similar for both proteins. Conversely, susceptibility to SDS is significantly lower for the hyperthermophilic ATPase, suggesting an inverse relation between thermophilicity and susceptibility to SDS.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science Inc.
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/embargoedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
DETERGENTS
dc.subject
ENZYME ACTIVITY
dc.subject
INACTIVATION
dc.subject
P-ATPASES
dc.subject
SDS
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Susceptibility of Cu(I) transport ATPases to sodium dodecyl sulfate. Relevance of the composition of the micellar phase
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-02-20T12:42:02Z
dc.journal.volume
745
dc.journal.pagination
1-24
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Recoulat Angelini, Alvaro Agustin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Incicco, Juan Jeremías. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Melian, Noelia Agostina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gonzalez Flecha, Francisco Luis. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Archives of Biochemistry and Biophysics
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dc.rights.embargoDate
2024-03-21
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0003986123002035
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.abb.2023.109704
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