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dc.contributor.author
Faraj, Santiago Enrique
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dc.contributor.author
Valsecchi, Wanda Mariela
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dc.contributor.author
Ferreira Gomes, Mariela Soledad
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dc.contributor.author
Centeno, Mercedes
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dc.contributor.author
Saint Martin, Elina Malén
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dc.contributor.author
Fedosova, Natalya U.
dc.contributor.author
Rossi, Juan Pablo Francisco
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dc.contributor.author
Montes, Monica Raquel
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dc.contributor.author
Rossi, Rolando Carlos
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dc.date.available
2024-02-21T13:16:04Z
dc.date.issued
2023-01
dc.identifier.citation
Faraj, Santiago Enrique; Valsecchi, Wanda Mariela; Ferreira Gomes, Mariela Soledad; Centeno, Mercedes; Saint Martin, Elina Malén; et al.; Measurements of Na+-occluded intermediates during the catalytic cycle of the Na+/K+-ATPase provide novel insights into the mechanism of Na+ transport; American Society for Biochemistry and Molecular Biology; Journal of Biological Chemistry (online); 299; 2; 1-2023; 1-34
dc.identifier.issn
0021-9258
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/227765
dc.description.abstract
The Na+/K+-ATPase is an integral plasma membrane glycoprotein of all animal cells that couples the exchange of intracellular Na+ for extracellular K+ to the hydrolysis of ATP. The asymmetric distribution of Na+ and K+ is essential for cellular life and constitutes the physical basis of a series of fundamental biological phenomena. The pumping mechanism is explained by the Albers–Post model. It involves the presence of gates alternatively exposing Na+/K+-ATPase transport sites to the intracellular and extracellular sides and includes occluded states in which both gates are simultaneously closed. Unlike for K+, information is lacking about Na+-occluded intermediates, as occluded Na+ was only detected in states incapable of performing a catalytic cycle, including two Na+-containing crystallographic structures. The current knowledge is that intracellular Na+ must bind to the transport sites and become occluded upon phosphorylation by ATP to be transported to the extracellular medium. Here, taking advantage of epigallocatechin-3-gallate to instantaneously stabilize native Na+-occluded intermediates, we isolated species with tightly bound Na+ in an enzyme able to perform a catalytic cycle, consistent with a genuine occluded state. We found that Na+ becomes spontaneously occluded in the E1 dephosphorylated form of the Na+/K+-ATPase, exhibiting positive interactions between binding sites. In fact, the addition of ATP does not produce an increase in Na+ occlusion as it would have been expected; on the contrary, occluded Na+ transiently decreases, whereas ATP lasts. These results reveal new properties of E1 intermediates of the Albers–Post model for explaining the Na+ transport pathway.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Society for Biochemistry and Molecular Biology
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
ALBERS–POST MODEL
dc.subject
CATION TRANSPORT INTERMEDIATES
dc.subject
ENZYME KINETICS
dc.subject
ENZYME MECHANISM
dc.subject
EPIGALLOCATECHIN-3-GALLATE
dc.subject
MEMBRANE TRANSPORT
dc.subject
NA+/K+-ATPASE
dc.subject
SODIUM OCCLUSION
dc.subject
SODIUM TRANSPORT
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Measurements of Na+-occluded intermediates during the catalytic cycle of the Na+/K+-ATPase provide novel insights into the mechanism of Na+ transport
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-02-20T12:52:04Z
dc.journal.volume
299
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
1-34
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Amsterdan
dc.description.fil
Fil: Faraj, Santiago Enrique. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Valsecchi, Wanda Mariela. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Centeno, Mercedes. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Saint Martin, Elina Malén. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Metabolismo del Fármaco. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Metabolismo del Fármaco; Argentina
dc.description.fil
Fil: Fedosova, Natalya U.. University Aarhus; Dinamarca
dc.description.fil
Fil: Rossi, Juan Pablo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Montes, Monica Raquel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rossi, Rolando Carlos. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Journal of Biological Chemistry (online)
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0021925822012546
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.jbc.2022.102811
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