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dc.contributor.author
Gonzalez, Lihue Nadia
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dc.contributor.author
Cabeza, Matías Sebastián
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dc.contributor.author
Robello, Carlos
dc.contributor.author
Guerrero, Sergio Adrian
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dc.contributor.author
Iglesias, Alberto Alvaro
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dc.contributor.author
Arias, Diego Gustavo
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dc.date.available
2024-01-26T14:25:49Z
dc.date.issued
2023-07
dc.identifier.citation
Gonzalez, Lihue Nadia; Cabeza, Matías Sebastián; Robello, Carlos; Guerrero, Sergio Adrian; Iglesias, Alberto Alvaro; et al.; Biochemical characterization of GAF domain of free-R-methionine sulfoxide reductase from Trypanosoma cruzi; Elsevier France-Editions Scientifiques Medicales Elsevier; Biochimie; 213; 7-2023; 190-204
dc.identifier.issn
0300-9084
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/225013
dc.description.abstract
Trypanosoma cruzi is the causal agent of Chagas Disease and is a unicellular parasite that infects a wide variety of mammalian hosts. The parasite exhibits auxotrophy by L-Met; consequently, it must be acquired from the extracellular environment of the host, either mammalian or invertebrate. Methionine (Met) oxidation produces a racemic mixture (R and S forms) of methionine sulfoxide (MetSO). Reduction of L-MetSO (free or protein-bound) to L-Met is catalyzed by methionine sulfoxide reductases (MSRs). Bioinformatics analyses identified the coding sequence for a free-R-MSR (fRMSR) enzyme in the genome of T. cruzi Dm28c. Structurally, this enzyme is a modular protein with a putative N-terminal GAF domain linked to a C-terminal TIP41 motif. We performed detailed biochemical and kinetic characterization of the GAF domain of fRMSR in combination with mutant versions of specific cysteine residues, namely, Cys12, Cys98, Cys108, and Cys132. The isolated recombinant GAF domain and full-length fRMSR exhibited specific catalytic activity for the reduction of free L-Met(R)SO (non-protein bound), using tryparedoxins as reducing partners. We demonstrated that this process involves two Cys residues, Cys98 and Cys132. Cys132 is the essential catalytic residue on which a sulfenic acid intermediate is formed. Cys98 is the resolutive Cys, which forms a disulfide bond with Cys132 as a catalytic step. Overall, our results provide new insights into redox metabolism in T. cruzi, contributing to previous knowledge of L-Met metabolism in this parasite.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier France-Editions Scientifiques Medicales Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
FREE-R-METHIONINE SULFOXIDE REDUCTASE
dc.subject
METHIONINE
dc.subject
METHIONINE SULFOXIDE
dc.subject
REDOX METABOLISM
dc.subject
TRYPANOSOMA CRUZI
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Biochemical characterization of GAF domain of free-R-methionine sulfoxide reductase from Trypanosoma cruzi
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2024-01-26T11:07:35Z
dc.journal.volume
213
dc.journal.pagination
190-204
dc.journal.pais
Francia
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dc.description.fil
Fil: Gonzalez, Lihue Nadia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cabeza, Matías Sebastián. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Robello, Carlos. Instituto Pasteur de Montevideo; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Guerrero, Sergio Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Iglesias, Alberto Alvaro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Arias, Diego Gustavo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.journal.title
Biochimie
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2023.07.005
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0300908423001669
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