Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author
Layana, Carla
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Vilardo, Emiliano Salvador
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Corujo, Gonzalo Hernán
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Hernández, Greco
dc.contributor.author
Rivera Pomar, Rolando
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.date.available
2023-12-28T14:33:25Z
dc.date.issued
2023-02
dc.identifier.citation
Layana, Carla; Vilardo, Emiliano Salvador; Corujo, Gonzalo Hernán; Hernández, Greco; Rivera Pomar, Rolando; Drosophila Me31B is a Dual eIF4E-Interacting Protein; Academic Press Ltd - Elsevier Science Ltd; Journal of Molecular Biology; 435; 5; 2-2023; 1-16
dc.identifier.issn
0022-2836
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/221810
dc.description.abstract
Eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF4E) is a key factor involved in different aspects of mRNA metabolism. Drosophila melanogaster genome encodes eight eIF4E isoforms, and the canonical isoform eIF4E-1 is a ubiquitous protein that plays a key role in mRNA translation. eIF4E-3 is specifically expressed in testis and controls translation during spermatogenesis. In eukaryotic cells, translational control and mRNA decay is highly regulated in different cytoplasmic ribonucleoprotein foci, which include the processing bodies (PBs). In this study, we show that Drosophila eIF4E-1 and eIF4E-3 occur in PBs along the DEAD-box RNA helicase Me31B. We show that Me31B interacts with eIF4E-1 and eIF4E-3 by means of yeast two-hybrid system, FRET in D. melanogaster S2 cells and coimmunoprecipitation in testis. Truncation and point mutations of Me31B proteins show two eIF4E-binding sites located in different protein domains. Residues Y401-L407 (at the carboxy-terminus) are essential for interaction with eIF4E-1, whereas residues F63-L70 (at the amino-terminus) are critical for interaction with eIF4E-3. The residue W117 in eIF4E-1 and the homolog position F103 in eIF4E-3 are necessary for Me31B-eIF4E interaction suggesting that the change of tryptophan to phenylalanine provides specificity. Me31B represents a novel type of eIF4E-interacting protein with dual and specific interaction domains that might be recognized by different eIF4E isoforms in different tissues, adding complexity to the control of gene expression in eukaryotes.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Academic Press Ltd - Elsevier Science Ltd
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
MALE GERM LINE
dc.subject
MRNP
dc.subject
P-BODIES
dc.subject
TRANSLATION CONTROL
dc.subject
TRANSLATION INITIATION
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.title
Drosophila Me31B is a Dual eIF4E-Interacting Protein
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-12-27T17:47:45Z
dc.journal.volume
435
dc.journal.number
5
dc.journal.pagination
1-16
dc.journal.pais
Estados Unidos
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.description.fil
Fil: Layana, Carla. Universidad Nacional de La Plata. Centro Regional de Estudios Genómicos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vilardo, Emiliano Salvador. Universidad Nacional de La Plata. Centro Regional de Estudios Genómicos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
dc.description.fil
Fil: Corujo, Gonzalo Hernán. Universidad Nacional de La Plata. Centro Regional de Estudios Genómicos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hernández, Greco. Instituto Nacional de Cancerología; México
dc.description.fil
Fil: Rivera Pomar, Rolando. Universidad Nacional del Noroeste de la Provincia de Buenos Aires. Centro de Bioinvestigaciones (Sede Pergamino); Argentina. Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences; Alemania. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.journal.title
Journal of Molecular Biology
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.jmb.2023.167949
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283623000050
Archivos asociados