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dc.contributor.author
Bakas, Laura Susana
dc.contributor.author
Maté, Sabina María
dc.contributor.author
Vazquez, Romina Florencia
dc.contributor.author
Herlax, Vanesa Silvana
dc.date.available
2015-09-28T19:54:38Z
dc.date.issued
2013-04
dc.identifier.citation
Bakas, Laura Susana; Maté, Sabina María; Vazquez, Romina Florencia; Herlax, Vanesa Silvana; Mecanismo de acción de la toxina alfa hemolisina de Escherichia coli; Federación Bioquímica de la Provincia Buenos Aires; Acta Bioquímica Clínica Latinoamericana; 47; 2; 4-2013; 353-361
dc.identifier.issn
0325-2957
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/2169
dc.description.abstract
Escherichia coli es una de las bacterias anaerobias facultativas más predominantes en el intestino, siendo, en la mayoría de los casos, inocua para el huésped. Existen cepas que traslocan al torrente sanguíneo causando enfermedades extraintestinales como infecciones urinarias, septicemia y meningitis. Dentro de éstas se encuentran las cepas uropatogénicas (Uropathogenic Escherichia coli: UPEC), que secretan varios factores de virulencia. Estos últimos incluyen: toxinas, sistemas de adquisición de hierro, adhesinas y antígenos capsulares. Las principales toxinas secretadas son: alfa-hemolisina (HlyA) y el factor necrotizante citotóxico 1 (CNF-1). En esta revisión se presenta una descripción exhaustiva de HlyA, incluyendo su síntesis, maduración y exportación desde la bacteria. La acilación de la proteína en dos residuos internos de lisina la convierte en una toxina muy virulenta al exponer regiones intrínsecamente desordenadas que son esenciales en diferentes pasos del mecanismo de acción de la misma. Específicamente, la exposición de estas regiones está involucrada en interacciones proteína-proteína dentro del proceso de oligomerización. La formación del oligómero es responsable de la permeabilidad inducida en las células blanco. Finalmente, basado en los conocimientos acerca de las características estructurales y funcionales de HlyA, se presentan potenciales usos de HlyA en terapias basadas en toxinas.
dc.description.abstract
Escherichia coli is one of the predominant species of facultative anaerobes in the human gut, and in the majority of the cases it is harmless to the host. Some strains of this species can translocate to blood and cause infection such as urinary infection, septicemia and meningitis. These are the uropathogenic E. coli strains (UPEC) that secrete a number of virulence factors. The latter include a number of secreted toxins, iron-acquisition systems, adhesins, and capsular antigens. Secreted toxins include HlyA, the cytotoxic necrotizing factor-1 (CNF-1). In this review an exhaustive description of the toxin has been delineated, including its synthesis, maturation, and export from the bacteria. The acylation of the protein at two internal lysine residues gives the toxin its virulence, by exposing intrinsic disordered regions that are essential in different steps of the toxin’s mechanism of action. The further exposure of regions involved in the protein-protein interaction within the oligomerization process is responsG-ible for the permeability induced in all the target cells. Based on the already known structural and functional characteristics of HlyA, the potential use in toxin-based therapy is presented.
dc.description.abstract
Escherichia coli é uma das bactérias anaérobias facultativas mais predominantes no intestino, sendo na maioria dos casos inócua para o hóspede. Há cepas que passam ao torrente sanguíneo causando doenças extraintestinais como infecção urinária, septicemia e meningite. Dentro destas se encontram as cepas uropatogênicas (Uropathogenic Escherichia coli: UPEC) que secretam varios fatores de virulência. Estos últimos incluem: toxinas, sistemas de aquisição de ferro, adesinas e antígenos capsulares. As principais toxinas secretadas são: alfa hemolisina (HlyA) e o fator necrotizante citotóxico 1 (CNF-1). Nesta revisão apresenta- -se uma descrição exaustiva de HlyA incluindo sua sintese, seu amadurecimento e exportação a partir da bactéria. A acilação da proteína em dois residuos internos de lisina a transforma numa toxina muito virulenta ao expor regiões intrinsecamente desordenadas que são essenciais em diferentes passos do mecanismo de ação da mesma. Especificamente, a exposição destas regiões esta envolvida em interações proteína-proteína dentro do processo de oligomerização. A formação do oligômero é responsável pela permeabilidade induzida nas células alvo. Finalmente, com base nos conhecimentos acerca das características estruturais e funcionais de HlyA, apresentam-se potenciais usos de HlyA em terapias baseadas em toxinas.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
spa
dc.publisher
Federación Bioquímica de la Provincia Buenos Aires
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Toxinas
dc.subject
Oligomerización
dc.subject
Microdominios de Membrana
dc.subject
Inmunotoxinas
dc.subject
Regiones Intrínsecamente Desordenadas
dc.subject.classification
Enfermedades Infecciosas
dc.subject.classification
Ciencias de la Salud
dc.subject.classification
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
dc.subject.classification
Biología Celular, Microbiología
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Mecanismo de acción de la toxina alfa hemolisina de Escherichia coli
dc.title
Action mechanism of Escherichia coli alpha-hemolysin toxin
dc.title
Mecanismo de ação da toxina alfa-hemolisina de Escherichia coli
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-03-30 10:35:44.97925-03
dc.identifier.eissn
1851-6114
dc.journal.volume
47
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
353-361
dc.journal.pais
Argentina
dc.journal.ciudad
La Plata
dc.description.fil
Fil: Bakas, Laura Susana. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Maté, Sabina María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de la Plata; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vazquez, Romina Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de la Plata; Argentina
dc.description.fil
Fil: Herlax, Vanesa Silvana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de la Plata; Argentina
dc.journal.title
Acta Bioquímica Clínica Latinoamericana
dc.relation.alternativeid
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.scielo.org.ar/scielo.php?pid=S0325-29572013000200012&script=sci_arttext
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