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dc.contributor.author
Garcia Denegri, María Emilia
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dc.contributor.author
Bustillo, Soledad
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dc.contributor.author
Romero Vargas, F. F.
dc.contributor.author
Leiva, Laura Cristina Ana
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dc.contributor.author
Acosta, Ofelia Cristina
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dc.date.available
2023-10-27T13:31:56Z
dc.date.issued
2012-05
dc.identifier.citation
Garcia Denegri, María Emilia; Bustillo, Soledad; Romero Vargas, F. F.; Leiva, Laura Cristina Ana; Acosta, Ofelia Cristina; Actividades farmacológicas de la fosfolipasa A2 Ba SpII RP4 del veneno de Bothrops alternatus; Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias; Revista Veterinaria; 23; 1; 5-2012; 25-31
dc.identifier.issn
1668-4834
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/216156
dc.description.abstract
El objetivo del trabajo fue evaluar actividades farmacológicas (citotóxica, bactericida, agregante plaquetaria) y factores que afectan la actividad/ estabilidad de la fosfolipasa A2 (PLA2 ) aislada del veneno de Bothrops alternatus. Se utilizaron mioblastos/miotúbulos murinos (C2C12) y cepas bacterianas de Staphylococcus aureus (cepa ATCC 25923) y Escherichia coli (cepa ATCC 25922) para valorar respectivamente su acción miotóxica (in vitro) y bactericida, como así también líneas celulares epiteliales mamarias normales (NMuMG) y tumorales (LM3) para detectar su posible aplicación en terapia oncológica. Con el fin de evaluar la acción inhibitoria de la PLA2 aislada sobre la agregación plaquetaria se empleó plasma rico en plaquetas y trombina como inductor fisiológico. Por último, se registraron los cambios en la actividad y estabilidad de la PLA2 a diferentes temperaturas (4-90ºC) mediante ensayo cinético, en tanto que, por hemólisis radial indirecta se hizo lo mismo para evaluar efecto del pH (2,5-10). La PLA2 mostró una acción inhibitoria sobre la agregación plaquetaria dosis-dependiente. Presentó una alta estabilidad estructural al ser sometida a condiciones extremas de pH y temperatura durante varias horas, conservando la actividad catalítica prácticamente invariable. En cambio, cuando PLA2 fue evaluada sobre las diferentes líneas celulares, no produjo citotoxicidad (aún a dosis elevadas) ni efecto bactericida sobre las cepas utilizadas. Estos hallazgos amplían la caracterización de la enzima, una de las más abundantes del paquete proteico del veneno total de B. alternatus del nordeste argentino. A la vez, la inocuidad y estabilidad detectadas, permiten proponer a esta enzima como un inmunógeno alternativo en la producción de sueros antiofídicos.
dc.description.abstract
The aim of this work was to evaluate the pharmacological activities (citotoxicity, bactericidal, platelet aggregation) and the changes in the activity/stability of the isolated phospholipase A2 (PLA2 ) from Bothrops alternatus venom. In order to elucidate myotoxic and bactericidal activities, murine mioblast /miotubules (C2C12) and strains of Staphylococcus aureus (ATCC 25923) and Escherichia coli (ATCC 25922) were used, respectively. Also, normal mammary epithelial cell culture (NMuMG) and tumoral type (LM3) were tested for a possible role in oncological therapy. With the purpose of studying the inhibitory effect of the PLA2 on platelet aggregation, washed human platelet and thrombin as physiological inductor, were used. Finally, changes in the activity and stability of the isolated PLA2 at different temperatures (4-90ºC) by kinetic assays were recorded; while the enzyme was subjected to radial indirect hemolysis to evaluate the effect of different pH (2.5-10). The PLA2 presented dose-dependent inhibitory effect on thrombin-induced platelet aggregation. Also, it showed high structural stability when exposed to extreme conditions of temperature and pH during several hours, and catalytic activity remained almost unchanged. Nevertheless, this enzyme tested on different cells cultures did not induce cytotoxic (even at high doses) or bactericidal activities. These findings have a scientific value for toxicology since they expand the knowledge of the characterization (biological, biochemical and structural aspects) of one of the most abundant enzyme (PLA2 Ba SpII RP4) from the protein package of B. alternatus snake venom from the northeast of Argentina. Likewise, the confirmed safety and stability of this PLA2 strongly suggest that it could be proposed as an alternative immunogen for the antiserum production against Bothrops snake venom.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
spa
dc.publisher
Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
BOTHROPS ALTERNATUS
dc.subject
FOSFOLIPASA A2
dc.subject
ACTIVIDAD BACTERICIDA
dc.subject
CITOTOXICIDAD
dc.subject
AGREGACION PLAQUETARIA
dc.subject
INMUNOGENICIDAD
dc.subject.classification
Otras Ciencias Veterinarias
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dc.subject.classification
Ciencias Veterinarias
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dc.subject.classification
CIENCIAS AGRÍCOLAS
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dc.title
Actividades farmacológicas de la fosfolipasa A2 Ba SpII RP4 del veneno de Bothrops alternatus
dc.title
Pharmacological activities of Ba SpII RP4 PLA2 from Bothrops alternatus snake venom
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-05-03T13:30:46Z
dc.journal.volume
23
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
25-31
dc.journal.pais
Argentina
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dc.description.fil
Fil: Garcia Denegri, María Emilia. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias. Departamento de Clínica. Cátedra de Farmacología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bustillo, Soledad. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Romero Vargas, F. F.. Universidade Estadual de Campinas. Instituto de Biología; Brasil
dc.description.fil
Fil: Leiva, Laura Cristina Ana. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; Argentina
dc.description.fil
Fil: Acosta, Ofelia Cristina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias. Departamento de Clínica. Cátedra de Farmacología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; Argentina
dc.journal.title
Revista Veterinaria
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://revistas.unne.edu.ar/index.php/vet/article/view/1801
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