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dc.contributor.author
Gonzalez, Javier Marcelo
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dc.contributor.author
Martí Arbona, Ricardo
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dc.contributor.author
Chen, Julian C. H.
dc.contributor.author
Unkefer, Clifford
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dc.date.available
2023-10-02T12:59:30Z
dc.date.issued
2022-04
dc.identifier.citation
Gonzalez, Javier Marcelo; Martí Arbona, Ricardo; Chen, Julian C. H.; Unkefer, Clifford; The structure of Synechococcus elongatus enolase reveals key aspects of phosphoenolpyruvate binding; Wiley Blackwell Publishing, Inc; Acta Crystallographica Section F: Structural Biology Communications; 78; 4-2022; 177-184
dc.identifier.issn
2053-230X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/213746
dc.description.abstract
A structure-function characterization of Synechococcus elongatus enolase (SeEN) is presented, representing the first structural report on a cyanobacterial enolase. X-ray crystal structures of SeEN in its apoenzyme form and in complex with phosphoenolpyruvate are reported at 2.05 and 2.30 Å resolution, respectively. SeEN displays the typical fold of enolases, with a conformationally flexible loop that closes the active site upon substrate binding, assisted by two metal ions that stabilize the negatively charged groups. The enzyme exhibits a catalytic efficiency of 1.2 × 105 M -1s-1for the dehydration of 2-phospho-d-glycerate, which is comparable to the kinetic parameters of related enzymes. These results expand the understanding of the biophysical features of these enzymes, broadening the toolbox for metabolic engineering applications.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Wiley Blackwell Publishing, Inc
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
CYANOBACTERIA
dc.subject
ENOLASES
dc.subject
PHOSPHOENOLPYRUVATE
dc.subject
SYNECHOCOCCUS ELONGATUS
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The structure of Synechococcus elongatus enolase reveals key aspects of phosphoenolpyruvate binding
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-07-07T22:04:35Z
dc.journal.volume
78
dc.journal.pagination
177-184
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.description.fil
Fil: Gonzalez, Javier Marcelo. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; Argentina
dc.description.fil
Fil: Martí Arbona, Ricardo. Los Alamos National High Magnetic Field Laboratory; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Chen, Julian C. H.. Los Alamos National High Magnetic Field Laboratory; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Unkefer, Clifford. Los Alamos National High Magnetic Field Laboratory; Estados Unidos
dc.journal.title
Acta Crystallographica Section F: Structural Biology Communications
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S2053230X22003612
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1107/S2053230X22003612
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